High-resolution protein structure determination by serial femtosecond crystallography.
High-resolution protein structure determination by serial femtosecond crystallography.
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DOI：
10.1126/science.1217737
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发表时间：
2012-07-20
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Schlichting I
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Boutet S;Lomb L;Williams GJ;Barends TR;Aquila A;Doak RB;Weierstall U;DePonte DP;Steinbrener J;Shoeman RL;Messerschmidt M;Barty A;White TA;Kassemeyer S;Kirian RA;Seibert MM;Montanez PA;Kenney C;Herbst R;Hart P;Pines J;Haller G;Gruner SM;Philipp HT;Tate MW;Hromalik M;Koerner LJ;van Bakel N;Morse J;Ghonsalves W;Arnlund D;Bogan MJ;Caleman C;Fromme R;Hampton CY;Hunter MS;Johansson LC;Katona G;Kupitz C;Liang M;Martin AV;Nass K;Redecke L;Stellato F;Timneanu N;Wang D;Zatsepin NA;Schafer D;Defever J;Neutze R;Fromme P;Spence JC;Chapman HN;Schlichting I
蛋白质和其他大分子的结构测定历来需要生长足够大的高质量晶体，以有效地吸收X射线，同时承受辐射损伤。我们应用连续飞秒晶体学（SFX），使用X射线自由电子激光（XFEL）获得高分辨率的结构信息，从微晶（小于1微米1微米3微米）的良好表征的模型蛋白质溶菌酶。与同步加速器数据的协议表明SFX的直接相关性分析的一大群难以结晶的分子的结构。
Structure determination of proteins and other macromolecules has historically required the growth of high-quality crystals sufficiently large to diffract x-rays efficiently while withstanding radiation damage. We applied serial femtosecond crystallography (SFX) using an x-ray free-electron laser (XFEL) to obtain high-resolution structural information from microcrystals (less than 1 micrometer by 1 micrometer by 3 micrometers) of the well-characterized model protein lysozyme. The agreement with synchrotron data demonstrates the immediate relevance of SFX for analyzing the structure of the large group of difficult-to-crystallize molecules.
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影响因子：
48
作者：
Koopmann, Rudolf;Cupelli, Karolina;Redecke, Lars;Nass, Karol;DePonte, Daniel P.;White, Thomas A.;Stellato, Francesco;Rehders, Dirk;Liang, Mengning;Andreasson, Jakob;Aquila, Andrew;Bajt, Sasa;Barthelmess, Miriam;Barty, Anton;Bogan, Michael J.;Bostedt, Christoph;Boutet, Sebastien;Bozek, John D.;Caleman, Carl;Coppola, Nicola;Davidsson, Jan;Doak, R. Bruce;Ekeberg, Tomas;Epp, Sascha W.;Erk, Benjamin;Fleckenstein, Holger;Foucar, Lutz;Graafsma, Heinz;Gumprecht, Lars;Hajdu, Janos;Hampton, Christina Y.;Hartmann, Andreas;Hartmann, Robert;Hauser, Guenter;Hirsemann, Helmut;Holl, Peter;Hunter, Mark S.;Kassemeyer, Stephan;Kirian, Richard A.;Lomb, Lukas;Maia, Filipe R. N. C.;Kimmel, Nils;Martin, Andrew V.;Messerschmidt, Marc;Reich, Christian;Rolles, Daniel;Rudek, Benedikt;Rudenko, Artem;Schlichting, Ilme;Schulz, Joachim;Seibert, M. Marvin;Shoeman, Robert L.;Sierra, Raymond G.;Soltau, Heike;Stern, Stephan;Strueder, Lothar;Timneanu, Nicusor;Ullrich, Joachim;Wang, Xiaoyu;Weidenspointner, Georg;Weierstall, Uwe;Williams, Garth J.;Wunderer, Cornelia B.;Fromme, Petra;Spence, John C. H.;Stehle, Thilo;Chapman, Henry N.;Betzel, Christian;Duszenko, Michael
通讯作者：
Duszenko, Michael
DOI：
10.1073/pnas.0600973103
发表时间：
2006-03-28
影响因子：
11.1
作者：
Owen, RL;Rudiño-Piñera, E;Garman, EF
通讯作者：
Garman, EF
影响因子：
35
作者：
Emma, P.;Akre, R.;Galayda, J.
通讯作者：
Galayda, J.
DOI：
10.1107/s0108767386099622
发表时间：
1986-05-01
期刊：
ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION A
影响因子：
--
作者：
READ, RJ
通讯作者：
READ, RJ
DOI：
10.1107/s0907444907054224
发表时间：
2007-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Wang, Jiawei;Dauter, Miroslawa;Dauter, Zbigniew
通讯作者：
Dauter, Zbigniew