Pi release from myosin: a simulation analysis of possible pathways.
Pi release from myosin: a simulation analysis of possible pathways.
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DOI：
10.1016/j.str.2010.01.014
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发表时间：
2010-03-14
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Karplus M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Cecchini M;Alexeev Y;Karplus M
磷酸盐（Pi）的释放是肌动球蛋白功能中的一个重要元素，并且已被证明通过肌球蛋白与肌动蛋白的结合而加速。为了提供信息的结构元素重要的Pi的释放，可能的逃逸途径从各种孤立的肌球蛋白II结构已被确定的分子动力学模拟设计用于研究这种缓慢的过程。形成的途径的残基进行了鉴定，并通过突变体模拟评估其作用。Pi的释放是缓慢的前powerstroke结构，在肌动蛋白结合之前，防止powerstroke的一个重要因素，是更快的Pi建模到后僵硬和僵硬样结构。由Yount等人提出的后门途径在前动力中风和后僵直状态中占主导地位，而在类僵直状态中，不同的路径最重要。这一发现表明了一种新的机制，肌动蛋白激活加速Pi的释放。
The release of phosphate (Pi) is an important element in actomyosin function and has been shown to be accelerated by the binding of myosin to actin. To provide information about the structural elements important for Pi release, possible escape pathways from various isolated myosin II structures have been determined by molecular dynamics simulations designed for studying such slow processes. The residues forming the pathways were identified and their role evaluated by mutant simulations. Pi release is slow in the pre-powerstroke structure, an important element in preventing the powerstroke prior to actin binding, and is much more rapid for Pi modeled into the post-rigor and rigor-like structures. The backdoor route suggested by Yount et al. is dominant in the pre-powerstroke and post-rigor states, while a different path is most important in the rigor-like state. This finding suggests a novel mechanism for the actin-activated acceleration of Pi release.
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DOI：
10.1098/rstb.2004.1566
发表时间：
2004-12-29
期刊：
PHILOSOPHICAL TRANSACTIONS OF THE ROYAL SOCIETY OF LONDON SERIES B-BIOLOGICAL SCIENCES
影响因子：
--
作者：
Holmes, KC;Schröder, RR;Houdusse, A
通讯作者：
Houdusse, A
影响因子：
5.6
作者：
L端demann, SK;Lounnas, V;Wade, RC
通讯作者：
Wade, RC
影响因子：
4.8
作者：
Gyimesi, Mate;Kintses, Balint;Malnasi-Csizmadia, Andras
通讯作者：
Malnasi-Csizmadia, Andras
影响因子：
3.4
作者：
Lawson, JD;Pate, E;Yount, RG
通讯作者：
Yount, RG
影响因子：
2.9
作者：
LYMN, RW;TAYLOR, EW
通讯作者：
TAYLOR, EW