Relation between free energy landscapes of proteins and dynamics.
Relation between free energy landscapes of proteins and dynamics.
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DOI：
10.1021/ct9005745
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发表时间：
2010-02-09
影响因子：
5.5
通讯作者：
Scheraga, Harold A.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Maisuradze, Gia G.;Liwo, Adam;Scheraga, Harold A.
通过主成分分析（PCA）对葡萄球菌蛋白A的b结构域和Formin结合蛋白28 （FBP）的三β链WW结构域的粗粒UNRES力场生成的蛋白质折叠轨迹的分子动力学（MD）进行研究，揭示了自由能景观（FELs）和折叠路径的不同。尽管通过观察均方根偏差（rmsd）的时间依赖性，它们看起来非常相似。为了正确描述蛋白质折叠动力学，讨论了确定FELs最小维数的方法。显示了蛋白质的波动幅度与能量场的维度之间的相关性。内坐标PCA比笛卡尔PCA对小蛋白质的优势也被说明。
By examining the molecular dynamics (MD) of protein folding trajectories, generated with the coarse-grained UNRES force field, for the B-domain of staphylococcal protein A and the triple β-strand WW domain from the Formin binding protein 28 (FBP), by principal component analysis (PCA), it is demonstrated how different free energy landscapes (FELs) and folding pathways of trajectories can be, even though they appear to be very similar by visual inspection of the time-dependence of the root-mean-square deviation (rmsd). Approaches to determine the minimal dimensionality of FELs for a correct description of protein folding dynamics are discussed. The correlation between the amplitude of the fluctuations of proteins and the dimensionality of the FELs is shown. The advantage of internal coordinate PCA over Cartesian PCA for small proteins is also illustrated.
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影响因子：
3.3
作者：
Khalili, M;Liwo, A;Scheraga, HA
通讯作者：
Scheraga, HA
DOI：
10.1073/pnas.072665799
发表时间：
2002-04-16
影响因子：
11.1
作者：
Kussell, E;Shimada, J;Shakhnovich, EI
通讯作者：
Shakhnovich, EI
DOI：
10.1073/pnas.2335541100
发表时间：
2003-11-25
影响因子：
11.1
作者：
García, AE;Onuchic, JN
通讯作者：
Onuchic, JN
影响因子：
4.4
作者：
Altis, Alexandros;Nguyen, Phuong H.;Stock, Gerhard
通讯作者：
Stock, Gerhard
影响因子：
8
作者：
Bai, YW;Karimi, A;Wright, PE
通讯作者：
Wright, PE