Structure and mechanism of lanthipeptide biosynthetic enzymes.

Structure and mechanism of lanthipeptide biosynthetic enzymes.
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DOI:
10.1016/j.sbi.2014.09.006
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发表时间:
2014-12
影响因子:
6.8
通讯作者:
Nair, Satish K.
Nair, Satish K.
中科院分区:
生物学2区
文献类型:
--
作者:
van der Donk, Wilfred A.;Nair, Satish K.

文献摘要

参考文献

被引文献

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羊毛硫肽是核糖体合成和后修饰肽(RiPP)天然产物的成员。它们含有通过Ser和Thr残基脱水,然后将Cys残基的硫醇添加到脱氢氨基酸中产生的硫醚交联。最近的研究已经揭示了意想不到的翻译后修饰机制,并且结构研究已经开始提供对修饰酶识别肽底物的见解。
Lanthipeptides are members of the ribosomally synthesized and post-translationally modified peptide (RiPP) natural products. They contain thioether crosslinks generated by dehydration of Ser and Thr residues followed by the addition of the thiol of Cys residues to the dehydroamino acids. Recent studies have revealed unexpected mechanisms of the post- translational modifications, and structural studies have started to provide insights into recognition of the peptide substrates by the modification enzymes.
DOI: 10.1046/j.1365-2958.1998.01065.x
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