Profiling and inhibiting reversible palmitoylation.
Profiling and inhibiting reversible palmitoylation.
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DOI：
10.1016/j.cbpa.2012.11.023
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发表时间：
2013-02
影响因子：
7.8
通讯作者：
Martin, Brent R.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hernandez, Jeannie L.;Majmudar, Jaimeen D.;Martin, Brent R.
蛋白质棕榈酰化描述了硫酯连接的长链脂肪酸对半胱氨酸的翻译后修饰。这种修饰对于膜结合、空间组织和数百种膜结合蛋白的适当活性至关重要。棕榈酰化通过自发水解和酶介导的去棕榈酰化不断重塑。生物正交脉冲追踪标记方法突出了蛋白质硫酯酶作为棕榈酰化动力学的关键调节剂的作用。重要的是，硫酯酶对于调节关键致癌蛋白（如Ras GTP酶）的空间组织至关重要。新的抑制剂，探针和蛋白质组学方法已经把聚光灯放在这个新兴的翻译后修饰。这些工具有望推进我们对动态棕榈酰化的酶调节的理解，并为药物开发提供新的机会。
Protein palmitoylation describes the post-translational modification of cysteines by a thioester-linked long chain fatty acid. This modification is critical for membrane association, spatial organization, and the proper activity of hundreds of membrane-associated proteins. Palmitoylation is continuously remodeled, both by spontaneous hydrolysis and enzyme-mediated de-palmitoylation. Bioorthogonal pulse-chase labeling approaches have highlighted the role of protein thioesterases as key regulators of palmitoylation dynamics. Importantly, thioesterases are critical for regulating the spatial organization of key oncogenic proteins, such as Ras GTPases. New inhibitors, probes, and proteomics methods have put a spotlight on this emerging post-translational modification. These tools promise to advance our understanding the enzymatic regulation of dynamic palmitoylation, and present new opportunities for drug development.
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影响因子：
4.8
作者：
Baker, TL;Zheng, H;Buss, JE
通讯作者：
Buss, JE
影响因子：
14.8
作者：
Dekker, Frank J.;Rocks, Oliver;Waldmann, Herbert
通讯作者：
Waldmann, Herbert
影响因子：
4.8
作者：
Li, Yi;Martin, Brent R.;Hofmann, Sandra L.
通讯作者：
Hofmann, Sandra L.
影响因子：
56.9
作者：
Rocks, O;Peyker, A;Bastiaens, PIH
通讯作者：
Bastiaens, PIH
DOI：
10.1016/0005-2760(88)90260-3
发表时间：
1988-10-14
期刊：
BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA
影响因子：
--
作者：
BORGSTROM, B
通讯作者：
BORGSTROM, B