Phosphorylation of a twitchin-related protein controls catch and calcium sensitivity of force production in invertebrate smooth muscle.
Phosphorylation of a twitchin-related protein controls catch and calcium sensitivity of force production in invertebrate smooth muscle.
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抽搐相关蛋白的磷酸化控制无脊椎动物平滑肌中力产生的捕获和钙敏感性。
DOI：
10.1073/pnas.95.9.5383
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发表时间：
1998
影响因子：
11.1
通讯作者：
Butler,TM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Siegman,MJ;Funabara,D;Kinoshita,S;Watabe,S;Hartshorne,DJ;Butler,TM
“捕获”是在静息细胞内Ca 2+浓度（[Ca 2 +]）和非常低的能量使用下长时间高力维持的条件，发生在无脊椎动物平滑肌中，包括贻贝的前足丝牵开肌（ABRM）。在完整肌肉中的肾上腺素能神经刺激和在透化肌肉中应用cAMP时，从捕获的松弛是快速的。这种捕获物的释放是通过蛋白激酶A介导的高分子量蛋白（约600 kDa）的磷酸化而发生的，该蛋白是捕获物的调节剂。在这里，我们确定捕捉调节蛋白作为微肌联蛋白，tickin的同源物，基于（i）纯化的分离蛋白的部分cDNA，显示77%的氨基酸序列同一性的激酶结构域的Aaprosia californicatwitchin，（ii）多克隆抗体的合成肽在这个序列与磷酸化的捕捉调节蛋白带从透化ABRM反应;和（iii）蛋白质的氨基酸组成和分子量与tickin的相似性。在透化ABRM中，除了最大值[Ca 2 +]外，肌颤蛋白的磷酸化导致力产生的钙敏感性降低（2.5 μ M与1.3 μM钙的半最大值）。在一个给定的次最大的力，与相同数量的力发生器，tickin磷酸化增加卸载缩短速度2.2倍。这些数据表明，捕获状态的方面不仅存在于休息[Ca 2 +]，但也在较高的次最大[Ca 2 +]。在某种程度上，引起捕获力维持的机制可能与循环肌球蛋白过桥机制一起起作用。
“Catch” is a condition of prolonged, high-force maintenance at resting intracellular Ca2+concentration ([Ca2+]) and very low energy usage, occurring in invertebrate smooth muscles, including the anterior byssus retractor muscle (ABRM) ofMytilus edulis. Relaxation from catch is rapid on serotonergic nerve stimulation in intact muscles and application of cAMP in permeabilized muscles. This release of catch occurs by protein kinase A-mediated phosphorylation of a high (≈600 kDa) molecular mass protein, the regulator of catch. Here, we identify the catch-regulating protein as a homologue of the mini-titin, twitchin, based on (i) a partial cDNA of the purified isolated protein showing 77% amino acid sequence identity to the kinase domain ofAplysia californicatwitchin; (ii) a polyclonal antibody to a synthetic peptide in this sequence reacting with the phosphorylated catch-regulating protein band from permeabilized ABRM; and (iii) the similarity of the amino acid composition and molecular weight of the protein to twitchin. In permeabilized ABRM, at all but maximum [Ca2+], phosphorylation of twitchin results in a decreased calcium sensitivity of force production (half-maximum at 2.5 vs. 1.3 μM calcium). At a given submaximal force, with equal numbers of force generators, twitchin phosphorylation increased unloaded shortening velocity ≈2-fold. These data suggest that aspects of the catch state exist not only at resting [Ca2+], but also at higher submaximal [Ca2+]. The mechanism that gives rise to force maintenance in catch probably operates together, to some extent, with that of cycling myosin crossbridges.
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N. Takei
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