1H, 15N and 13C assignments of domain 5 of Dictyostelium discoideum gelation factor (ABP-120) in its native and 8M urea-denatured states.

1H, 15N and 13C assignments of domain 5 of Dictyostelium discoideum gelation factor (ABP-120) in its native and 8M urea-denatured states.
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盘基网柄菌凝胶因子 (ABP-120) 的结构域 5 在其天然状态和 8M 尿素变性状态下的 1H、15N 和 13C 分配。

DOI:
10.1007/s12104-008-9134-4
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发表时间:
2009
影响因子:
0.9
通讯作者:
Hsu ST
Hsu ST
中科院分区:
生物学4区
文献类型:
--
作者:
Hsu ST

文献摘要

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来自盘基网柄菌 (ABP-120) 的凝胶因子是一种肌动蛋白结合蛋白,由 C 端杆状结构域中的六个免疫球蛋白 (Ig) 结构域组成。我们最近使用 ABP-120 的一对结构域 5 和 6 作为模型系统来研究核糖体上的多结构域新生链折叠。在这里,我们展示了结构域 5 在其天然状态和 8M 尿素变性状态下的 NMR 归属。
The gelation factor fromDictyostelium discoideum(ABP-120) is an actin binding protein consisting of six immunoglobulin (Ig) domains in the C-terminal rod domain. We have recently used the pair of domains 5 and 6 of ABP-120 as a model system for studying multi-domain nascent chain folding on the ribosome. Here we present the NMR assignments of domain 5 in its native and 8M urea-denatured states.