CTP regulates membrane-binding activity of the nucleoid occlusion protein Noc
CTP regulates membrane-binding activity of the nucleoid occlusion protein Noc
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CTP 调节类核封闭蛋白 Noc 的膜结合活性
DOI：
10.1101/2021.02.11.430593
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发表时间：
2021
期刊：
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通讯作者：
Jalal A
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Jalal A
ATP和GTP依赖的分子开关被广泛地用于在广泛的生物过程中控制蛋白质的功能。然而，CTP开关很少报道。在这里，我们报告说，一个类核闭塞蛋白Noc是一个CTP酶，其膜结合活性直接调节的CTP开关。在枯草芽孢杆菌中，Noc在与邻近的非特异性DNA结合形成大的膜相关核蛋白复合物以物理地封闭细胞分裂机器的组装之前在16个bpNB Sites上成核。通过体外重组，我们发现：（1）CTP是Noc形成NBS依赖的核蛋白复合物所必需的;（2）CTP的结合，而不是水解，将Noc转换为膜活性状态。总的来说，我们认为CTP将Noc的膜结合活性与核蛋白复合物的形成偶联，以确保将DNA有效地募集到细菌细胞膜上以进行类核封闭活性。
ATP- and GTP-dependent molecular switches are extensively used to control functions of proteins in a wide range of biological processes. However, CTP switches are rarely reported. Here, we report that a nucleoid occlusion protein Noc is a CTPase enzyme whose membrane-binding activity is directly regulated by a CTP switch. InBacillus subtilis, Noc nucleates on 16 bpNBSsites before associating with neighboring non-specific DNA to form large membrane-associated nucleoprotein complexes to physically occlude assembly of the cell division machinery. Byin vitroreconstitution, we show that (1) CTP is required for Noc to form theNBS-dependent nucleoprotein complex, and (2) CTP binding, but not hydrolysis, switches Noc to a membrane-active state. Overall, we suggest that CTP couples membrane-binding activity of Noc to nucleoprotein complex formation to ensure productive recruitment of DNA to the bacterial cell membrane for nucleoid occlusion activity.
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