The structure of phosphoinositide phosphatases: Insights into substrate specificity and catalysis.
The structure of phosphoinositide phosphatases: Insights into substrate specificity and catalysis.
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DOI：
10.1016/j.bbalip.2014.09.015
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发表时间：
2015-06
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Mao Y
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hsu F;Mao Y
磷脂酰肌醇（PI）是一组参与无数细胞过程的关键信号和结构脂质分子。PI磷酸酶与PI激酶一起负责PI在不同磷酸化状态之间的转换。PI磷酸酶是从至少两个不同的祖先进化而来的酶的大集合。一组与核酸内切酶有较远的关系，其应用二价金属离子进行磷酰基转移。另一组与蛋白酪氨酸磷酸酶有关，其含有高度保守的活性位点基序Cys-X5-Arg（CX 5 R）。在这篇综述中，我们专注于结构的见解，以说明目前的理解每个PI磷酸酶家族的分子机制，强调其结构基础的底物特异性决定簇和催化机制。
Phosphoinositides (PIs) are a group of key signaling and structural lipid molecules involved in a myriad of cellular processes. PI phosphatases, together with PI kinases, are responsible for the conversion of PIs between distinctive phosphorylation states. PI phosphatases are a large collection of enzymes that are evolved from at least two disparate ancestors. One group is distantly related to endonucleases, which applies divalent metal ions for phosphoryl transfer. The other group is related to protein tyrosine phosphatases, which contains a highly conserved active site motif Cys-X5-Arg (CX5R). In this review, we focus on structural insights to illustrate current understandings of the molecular mechanisms of each PI phosphatase family, with emphasis on their structural basis for substrate specificity determinants and catalytic mechanisms.
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影响因子：
5.3
作者：
Chen, HM;Rossier, C;Antonarakis, SE
通讯作者：
Antonarakis, SE
DOI：
10.1073/pnas.0510006103
发表时间：
2006-01-24
影响因子：
11.1
作者：
Begley, MJ;Taylor, GS;Dixon, JE
通讯作者：
Dixon, JE
影响因子：
11.8
作者：
Chang-Ileto, Belle;Frere, Samuel G.;Chan, Robin B.;Voronov, Sergey V.;Roux, Aurelian;Di Paolo, Gilbert
通讯作者：
Di Paolo, Gilbert
影响因子：
16
作者：
Begley, MJ;Taylor, GS;Stuckey, JA
通讯作者：
Stuckey, JA
影响因子：
64.8
作者：
BANKAITIS, VA;AITKEN, JR;DOWHAN, W
通讯作者：
DOWHAN, W