Interaction of cardiac Na-Ca exchanger and exchange inhibitory peptide with membrane phospholipids.
Interaction of cardiac Na-Ca exchanger and exchange inhibitory peptide with membrane phospholipids.
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心脏 Na-Ca 交换器和交换抑制肽与膜磷脂的相互作用。
DOI：
10.1152/ajpcell.1994.266.5.c1350
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发表时间：
1994
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Milanick,MA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Shannon,TR;Hale,CC;Milanick,MA
我们验证了心脏Na-Ca交换器中的交换抑制肽（XIP）结构域是一个受膜脂环境控制的调控位点的假设。我们发现125I-XIP与磷脂酰胆碱（PC）和磷脂酰丝氨酸（PS）组成的脂质体结合，并以1:1 PC/PS的峰值结合。未观察到PC脂质体的结合。在PC/PS比例为1:1的重组蛋白脂质体中观察了XIP和pentalysine抑制牛肌层（SL）的Na-Ca交换活性。SL膜的蛋白水解导致Na-Ca交换活性的两倍刺激，但对XIP的半最大抑制浓度（IC50）（3微米）没有明显变化，表明XIP结合位点保持完整。相反，在蛋白水解膜中，对戊赖氨酸的IC50从500微米降低到150微米。这些数据与Na-Ca交换调节模型一致，其中内源性XIP结构域与交换蛋白的另一个区域相互作用，诱导非活性构象状态，或与膜脂相互作用，产生活性构象。
We tested the hypothesis that the exchange inhibitory peptide (XIP) domain in the cardiac Na-Ca exchanger is a regulatory site under the control of the membrane lipid environment. We found that 125I-XIP bound to liposomes composed of phosphatidylcholine (PC) and phosphatidylserine (PS) with peak binding at 1:1 PC/PS. No binding was observed in PC liposomes. XIP and pentalysine-inhibitable bovine sarcolemmal (SL) Na-Ca exchange activity was observed in reconstituted proteoliposomes composed of 1:1 PC/PS. Proteolysis of SL membranes resulted in a twofold stimulation of Na-Ca exchange activity, but the half-maximal inhibitory concentration (IC50) for XIP (3 microM) was not significantly changed, suggesting that the XIP binding site remained intact. In contrast, the IC50 for pentalysine was decreased from 500 to 150 microM in proteolyzed membranes. These data are consistent with a model of Na-Ca exchange regulation in which the endogenous XIP domain interacts either with another region of the exchange protein to induce an inactive conformational state or with membrane lipid to produce an active conformation.
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