The structural basis for the oligomerization of the N-terminal domain of SATB1.
The structural basis for the oligomerization of the N-terminal domain of SATB1.
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SATB1 N端结构域寡聚化的结构基础
DOI：
10.1093/nar/gkr1284
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发表时间：
2012-05
影响因子：
14.9
通讯作者：
Long J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wang Z;Yang X;Chu X;Zhang J;Zhou H;Shen Y;Long J
特殊的AT富含序列结合蛋白1(SATB1)是一种全球染色质组织者和基因表达调节因子，对T细胞的发育和乳腺癌肿瘤的生长和转移是必不可少的。SATB1 N-末端结构域的寡聚化是其生物学功能的关键。我们测定了SATB1的N-末端结构域的晶体结构。令人惊讶的是，该结构域类似于泛素结构域，而不是先前提出的PDZ结构域。我们的结果还表明，SATB1可以通过其N-末端结构域形成四聚体。SATB1的四聚化在其与高度特化的DNA序列的结合中起着至关重要的作用。此外，等温滴定热法结果表明，SATB1四聚体可以同时与两个DNA靶点结合。基于这些结果，我们提出了一个分子模型，通过该模型，SATB1可以在局部和远程调节多个基因的表达。
Special AT-rich sequence-binding protein 1 (SATB1) is a global chromatin organizer and gene expression regulator essential for T-cell development and breast cancer tumor growth and metastasis. The oligomerization of the N-terminal domain of SATB1 is critical for its biological function. We determined the crystal structure of the N-terminal domain of SATB1. Surprisingly, this domain resembles a ubiquitin domain instead of the previously proposed PDZ domain. Our results also reveal that SATB1 can form a tetramer through its N-terminal domain. The tetramerization of SATB1 plays an essential role in its binding to highly specialized DNA sequences. Furthermore, isothermal titration calorimetry results indicate that the SATB1 tetramer can bind simultaneously to two DNA targets. Based on these results, we propose a molecular model whereby SATB1 regulates the expression of multiple genes both locally and at a distance.
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DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
64.5
作者：
Jia, ST;Yamada, T;Grewal, SIS
通讯作者：
Grewal, SIS
影响因子：
5.6
作者：
LEE, B;RICHARDS, FM
通讯作者：
RICHARDS, FM
影响因子：
64.5
作者：
DICKINSON, LA;JOH, T;KOHWISHIGEMATSU, T
通讯作者：
KOHWISHIGEMATSU, T
影响因子：
3.4
作者：
Schuck, P
通讯作者：
Schuck, P