Capturing intrinsic nanomechanics of allostery
Capturing intrinsic nanomechanics of allostery
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捕捉变构的内在纳米力学
DOI：
10.1016/j.bpj.2022.10.037
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发表时间：
2022
影响因子：
3.4
通讯作者：
Marszalek, Piotr E.
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Marszalek, Piotr E.
Hsp70分子伴侣利用其底物结合结构域和其核苷酸结合结构域之间的变构通信以ATP水解依赖性方式调节错误折叠多肽的装载和释放。在这一期的《生物物理学杂志》上，辛格、里夫和奥尔达克报告了一项关于DnaK（一种大肠杆菌热休克蛋白70分子伴侣）变构机制的纳米力学方面的细致研究。
The Hsp70 chaperone exploits allosteric communication between its substrate binding domain and its nucleotide binding domain to regulate the loading and release of misfolded polypeptides in an ATP-hydrolysis-dependent manner. In this issue ofBiophysical Journal, Singh, Rief, and Žoldák report an exquisitely detailed study of the nanomechanical aspects of the allosteric mechanism in DnaK, anEscherichia coliheat shock protein 70 chaperone.