Protein structure. Engineering of a superhelicase through conformational control.
Protein structure. Engineering of a superhelicase through conformational control.
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DOI：
10.1126/science.aaa0445
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发表时间：
2015-04-17
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Ha T
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Arslan S;Khafizov R;Thomas CD;Chemla YR;Ha T
生物分子活性的构象控制可以揭示功能性见解并使新活性的工程化成为可能。在这里，我们表明，通过分子内交联的解旋酶单体与不可检测的解旋活性的构象控制将其转换成一个超级解旋酶，可以解开数以千计的碱基对procandies甚至对一个大的相反的力量。增强解旋酶活性的天然伴侣也通过选择性稳定活性构象来实现其刺激作用。我们的工作提供了深入了解自然如何实现核酸解旋活性的调节，并引入了一种没有核酸酶活性的单体超级解旋酶，这可能对生物技术应用有用。
Conformational control of biomolecular activities can reveal functional insights and enable the engineering of novel activities. Here, we show that conformational control through intramolecular crosslinking of a helicase monomer with undetectable unwinding activity converts it into a super-helicase that can unwind thousands of base pairs processively even against a large opposing force. A natural partner that enhances the helicase activity is shown to achieve its stimulating role also by selectively stabilizing the active conformation. Our work provides insight into how nature achieves the regulation of nucleic acid unwinding activity and introduces a monomeric super-helicase without nuclease activities which may be useful for biotechnological applications.
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影响因子：
56.9
作者：
Ali, JA;Lohman, TM
通讯作者：
Lohman, TM
影响因子：
8.6
作者：
Choi, B;Zocchi, G;Perry, LJ
通讯作者：
Perry, LJ
影响因子：
5.6
作者：
Cheng, W;Hsieh, J;Lohman, TM
通讯作者：
Lohman, TM
DOI：
10.1073/pnas.242479399
发表时间：
2002-12-10
影响因子：
11.1
作者：
Cheng, W;Brendza, KM;Lohman, TM
通讯作者：
Lohman, TM
DOI：
10.1126/science.1216848
发表时间：
2012-06-29
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Lee G;Bratkowski MA;Ding F;Ke A;Ha T
通讯作者：
Ha T