The Dimerization of an a / b-Knotted Protein Is Essential for Structure and Function
The Dimerization of an a / b-Knotted Protein Is Essential for Structure and Function
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a / b 结蛋白的二聚化对于结构和功能至关重要
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通讯作者：
S. Jackson
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Anna L. Mallam;S. Jackson
a/b-结蛋白是生物自组装的一个非凡例子；它们含有由主链多肽链形成的深层拓扑三叶结。有证据表明，所有这些都是二聚体并起到甲基转移酶的作用，深结形成活性位点的一部分。我们通过设计和改造流感嗜血杆菌的 a/b 结蛋白 YibK 的单体版本，研究了该蛋白的二聚体结构的重要性，随后检查了其结构、功能、稳定性和动力学折叠特性。 YibK 的单体形式表现出与野生型二聚体形成期间填充的中间物种相似的特征。然而，在单体 YibK 中观察到结构显着损失，涉及活性位点破坏，使其无法与辅因子结合。因此，二聚化对于保留天然结构以及蛋白质的活性至关重要。
a/b-Knotted proteins are an extraordinary example of biological self-assembly; they contain a deep topological trefoil knot formed by the backbone polypeptide chain. Evidence suggests that all are dimeric and function as methyltransferases, and the deep knot forms part of the active site. We investigated the significance of the dimeric structure of the a/b-knot protein, YibK, from Haemophilus influenzae by the design and engineering of monomeric versions of the protein, followed by examination of their structural, functional, stability, and kinetic folding properties. Monomeric forms of YibK display similar characteristics to an intermediate species populated during the formation of the wild-type dimer. However, a notable loss in structure involving disruption to the active site, rendering it incapable of cofactor binding, is observed in monomeric YibK. Thus, dimerization is vital for preservation of the native structure and, therefore, activity of the protein.
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DOI：
10.1073/pnas.93.11.5374
发表时间：
1996-05-28
影响因子：
11.1
作者：
Beernink, PT;Tolan, DR
通讯作者：
Tolan, DR
单体色氨酸阻遏物的构建和表征：二聚蛋白折叠早期中间体的模型。
DOI：
10.1021/bi9707786
发表时间：
1997
期刊：
Biochemistry.
影响因子：
--
作者：
Shao,X;Hensley,P;Matthews,CR
通讯作者：
Matthews,CR
影响因子：
1.2
作者：
Vivek Anantharaman;E. Koonin;L. Aravind
通讯作者：
Vivek Anantharaman;E. Koonin;L. Aravind
顺序与并行蛋白质折叠机制：复杂折叠反应的实验测试。
影响因子：
3.8
作者：
Wallace,LouiseA;Matthews,CRobert
通讯作者：
Matthews,CRobert
DOI：
10.1073/pnas.100547697
发表时间：
2000-05-23
影响因子：
11.1
作者：
Heidary, DK;O'Neill, JC;Jennings, PA
通讯作者：
Jennings, PA