Comparison of Oct-2-enyl and Oct-4-enyl Staples for Their Formation and α-Helix Stabilizing Effects
Comparison of Oct-2-enyl and Oct-4-enyl Staples for Their Formation and α-Helix Stabilizing Effects
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Oct-2-烯基和 Oct-4-烯基钉的形成和 α-螺旋稳定作用的比较
DOI：
10.5012/bkcs.2013.34.9.2640
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发表时间：
2013
影响因子：
1.7
通讯作者：
Young
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
T. Pham;Ji;Young
电子邮件：ywkim730@dongguk.edu2013年4月24日收到，2013年6月10日接受使用OCT-4-烯基交联的全烃I，I+4装订系统是稳定短肽的α-螺旋构象的最广泛使用的化学工具之一。这种交联系统极大地扩展了我们调节细胞内蛋白质-大分子相互作用的能力。I，I+4基团的螺旋诱导性质高度依赖于OCT-4-烯基交联物的长度和立体化学。在这里，我们表明，改变I，I+4中的双键位置不仅对交联键的形成有相当大的影响，而且对α-螺旋的诱导也有很大的影响。这些数据进一步加深了对这一有价值的化学工具的构效关系的理解。关键词：α-螺旋、装订的多肽、环化复分解、蛋白酶抗性、多肽药物简介α-螺旋是蛋白质中最常见的二级结构，通常在细胞中的蛋白质-大分子相互作用中发挥关键作用。
E-mail: ywkim730@dongguk.eduReceived April 24, 2013, Accepted June 10, 2013The all-hydrocarbon i,i+4 stapling system using an oct-4-enyl crosslink is one of the most widely employedchemical tools to stabilize an α-helical conformation of a short peptide. This crosslinking system has greatlyextended our ability to modulate intracellular protein-macromolecule interactions. The helix-inducing propertyof the i,i+4 staple has shown to be highly dependent on the length and the stereochemistry of the oct-4-enylcrosslink. Here we show that changing the double bond position within the i,i+4 staple has a considerableimpact not only on the formation of the crosslink but also on α-helix induction. The data further increases theunderstanding of the structure-activity relationships of this valuable chemical tool.Key Words : α-Helix, Stapled peptides, Ring-closing metathesis, Protease resistance, Peptide drugsIntroductionThe α-helix is the most common secondary structurefound in proteins and often plays a critical role in protein-macromolecule interactions in cells.
影响因子：
3.6
作者：
Cantel, Sonia;Isaad, Alexandra Le Chevalier;Chorev, Michael
通讯作者：
Chorev, Michael
DOI：
10.1073/pnas.84.24.8898
发表时间：
1987-12-01
影响因子：
11.1
作者：
MARQUSEE, S;BALDWIN, RL
通讯作者：
BALDWIN, RL