Effects of interchain disulfide cross-links on the trypsin cleavage pattern and conformation of myosin subfragment 2.
Effects of interchain disulfide cross-links on the trypsin cleavage pattern and conformation of myosin subfragment 2.
复制标题
链间二硫键交联对胰蛋白酶切割模式和肌球蛋白亚片段2构象的影响。
DOI：
10.1021/bi00320a013
复制
发表时间：
1984
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Lehrer,SS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lu,RC;Lehrer,SS
Renne Chen Lu* 和Sherwin S. Lehrer* 摘要：本文研究了5，5 ′-二硫代双（2-硝基苯甲酸）（Nbs_2）在长型和短型肌球蛋白亚片段_2（S_2）中产生链间二硫键交联的能力及其构象效应。短S2（残基3-287）在位置66和108处含有两对Cys残基，长S2（残基1-440）在位置410处含有另外一对。每种形式的S2与Nbs 2的反应动力学是双相的。在快速动力学阶段期间，反应导致具有Nb封闭的Cys的未交联物质。在慢相过程中，通过链间S-Nbs/SH交换形成二硫键交联物质。对于短S2，Cys-66似乎反应而不形成二硫键交联，Cys-108对反应而部分交联。对于长S2，Cys-66对似乎与部分交联反应，并且在108和410处的Cys对与完全交联反应。肌球蛋白分子的两条重链中的MildEfach由N-末端球状头部[SI，Afr（chain）~ 100 000]和棒状卷曲螺旋部分[rod，Mr（chain）~ 130 000]组成，前者含有腺苷三磷酸酶（AT-β）和肌动蛋白结合位点，后者C-末端部分[LMM，1 Mt（链）~ 70000]形成粗丝的芯。肌肉收缩的大多数当前模型将力的产生与头部相对于杆的布置不同的一个或多个状态相关联（Huxley，1969; Huxley & Simmons，1971; Eisenberg等人，1980年）。另一种已经提出的力产生机制涉及杆的S2部分，即头部和LMM之间的部分的构象变化（哈灵顿，1971，1979）。在LMM-S2结附近的杆中的局部螺旋-卷曲转变（熔化）已经被解释为支持该概念（Tsong等人，1983; Swenson &里奇，1980）。对原肌球蛋白（卷曲螺旋α-螺旋分子的原型）的研究已经产生了局部熔化区域的证据（Woods，1969，1976; Satoh & Mihashi，1972; Chao & Holtzer，1975; Lehrer，1978; Graceffa & Lehrer，
Renne Chen Lu* and Sherwin S. Lehrer* abstract: The ability of 5, 5/-dithiobis (2-nitrobenzoate)(Nbs2) to produce interchain disulfide cross-links in both the long and short forms of myosin subfragment 2 (S2) and the conformational effects of these cross-links have been inves-tigated. Short S2 (residues 3-287) containstwo pairs of Cys residues at positions 66 and 108, and long S2 (residues 1-440) contains an additional pair at position 410. The reaction kinetics of each form of S2 with Nbs2 was biphasic. During the fast kinetic phase the reaction resulted in un-cross-linked species having Nbs-blocked Cys. During the slowphase disulfide-cross-linked species were formed via interchain S-Nbs/SH exchange. For short S2, Cys-66 appeared to react without forming disulfidecross-links, and the Cys-108 pair reacted with partial cross-linking. For long S2, the Cys-66 pair appeared to react with partial cross-linking, and the Cys pairs at 108 and 410 reacted with complete cross-linking. MildEfach of the two heavy chains of the myosin molecule con-sists of an N-terminal globular head portion [SI, Afr (chain)~ 100 000] that contains the adenosinetriphosphatase (AT-Pase) and actin binding sites and a rodlike coiled-coil portion [rod, Mr (chain)~ 130 000], the C-terminal part of which [LMM, 1 Mt (chain)~ 70000] forms the core of the thick filament. Most current models of muscle contraction associate the force generation with one or more states which differs in the disposition of the heads relative to the rod (Huxley, 1969; Huxley & Simmons, 1971; Eisenberg et al., 1980). Another force-generating mechanism which has been suggested involves a conformational change in theS2 portion of the rod, ie, the portion between the heads and LMM (Harrington, 1971, 1979). Localized helix-coil transition (melting) inthe rod near the LMM-S2 junction has been interpreted as supporting this concept (Tsong et al., 1983; Swenson & Ritchie, 1980). Studies with tropomyosin, the prototype of a coiled-coil a-helical molecule, have produced evidence for regions of localized melting (Woods, 1969, 1976; Satoh & Mihashi, 1972; Chao & Holtzer, 1975; Lehrer, 1978; Graceffa & Lehrer,
登录
查看更多内容
肌球蛋白高分子量亚片段 2 的分离和理化性质。
影响因子：
5.6
作者：
K. Sutoh;T. Karr;W. F. Harrington
通讯作者：
W. F. Harrington
原肌球蛋白的自旋标记研究。
影响因子：
2.9
作者：
Y. Chao;A. Holtzer
通讯作者：
A. Holtzer
DOI：
10.1016/s0021-9258(19)70290-7
发表时间：
1980-12
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
P. Graceffa;S. Lehrer
通讯作者：
P. Graceffa;S. Lehrer
肌球蛋白杆中的链寄存器
影响因子：
3.5
作者：
M. Stewart
通讯作者：
M. Stewart
[18] 末端吡咯烷酮甲酸：用酶裂解。
影响因子：
--
作者：
R. Doolittle
通讯作者：
R. Doolittle