Targeting HSP90 for cancer therapy.
Targeting HSP90 for cancer therapy.
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DOI：
10.1038/sj.bjc.6605066
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发表时间：
2009-05-19
影响因子：
8.8
通讯作者：
Giles, F. J.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mahalingam, D.;Swords, R.;Carew, J. S.;Nawrocki, S. T.;Bhalla, K.;Giles, F. J.
热休克蛋白 (HSP) 是调节蛋白质折叠的分子伴侣，以确保正确的构象和易位并避免蛋白质聚集。热休克蛋白在许多实体瘤和血液恶性肿瘤中增加。许多负责细胞转化为癌形式的致癌蛋白是 HSP90 的客户蛋白。用化学抑制剂靶向 HSP90 会降解这些致癌蛋白，从而成为有用的抗癌剂。本综述概述了 HSP 伴侣机制以及 HSP90 的结构和功能。我们还重点介绍了受 HSP90 调节的关键致癌蛋白，并描述了 HSP90 的抑制如何改变与致癌作用有关的多种信号蛋白、受体和转录因子的活性。
Heat-shock proteins (HSPs) are molecular chaperones that regulate protein folding to ensure correct conformation and translocation and to avoid protein aggregation. Heat-shock proteins are increased in many solid tumours and haematological malignancies. Many oncogenic proteins responsible for the transformation of cells to cancerous forms are client proteins of HSP90. Targeting HSP90 with chemical inhibitors would degrade these oncogenic proteins, and thus serve as useful anticancer agents. This review provides an overview of the HSP chaperone machinery and the structure and function of HSP90. We also highlight the key oncogenic proteins that are regulated by HSP90 and describe how inhibition of HSP90 could alter the activity of multiple signalling proteins, receptors and transcriptional factors implicated in carcinogenesis.
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DOI：
10.1073/pnas.93.9.4181
发表时间：
1996-04-30
影响因子：
11.1
作者：
Fujimoto, J;Shiota, M;Yamamoto, T
通讯作者：
Yamamoto, T
影响因子：
8
作者：
Gabai, VL;Budagova, KR;Sherman, MY
通讯作者：
Sherman, MY
影响因子：
64.5
作者：
Dai, Chengkai;Whitesell, Luke;Lindquist, Susan
通讯作者：
Lindquist, Susan
影响因子：
11.5
作者：
Cao, Xianhua;Bloomston, Mark;Sun, Duxin
通讯作者：
Sun, Duxin
影响因子：
4.8
作者：
Lewis, J;Devin, A;Liu, ZG
通讯作者：
Liu, ZG