Identification of Tom5 and Tom6 in the preprotein translocase complex of human mitochondrial outer membrane
Identification of Tom5 and Tom6 in the preprotein translocase complex of human mitochondrial outer membrane
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DOI：
10.1016/j.bbrc.2008.02.150
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发表时间：
2008-05-09
影响因子：
3.1
通讯作者：
Mihara, Katsuyoshi
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kato, Hiroki;Mihara, Katsuyoshi
线粒体外膜的真菌前蛋白转位酶（TOM 复合物）包含输入受体 Tom70、Tom20 和 Tom22、输入通道 Tom40 以及调节 TOM 复合物组装的小 Tom 蛋白 Tom5、Tom6 和 Tom7。这些成分在哺乳动物中是保守的；然而，与其他成分不同的是，Tom5 和 Tom6 在哺乳动物中仍未得到鉴定。我们从表达 hTom22-FLAG 的 HeLa 细胞中免疫分离 TOM 复合物，并鉴定了 Tom5 和 Tom6 的人类对应物，以及包括 Tom7 在内的其他组件。这些小 Tom 蛋白与 TOM 复合物中的 Tom40 相关。 Tom7 的敲低（而非 Tom5 和 Tom6）严重损害了 TOM 复合体的稳定性。相反，敲除 hTom40 会降低所有小 Tom 蛋白的水平。前蛋白的基质输入受到任何小 Tom 蛋白组合的双重敲低的影响。这些结果表明人类小 Tom 蛋白保持了 TOM 复合物的结构完整性。 (c) 2008 Elsevier Inc. 保留所有权利。
The fungal preprotein translocase of the mitochondrial outer membrane (TOM complex) comprises import receptors Tom70, Tom20, and Tom22, import channel Tom40, and small Tom proteins Tom5, Tom6, and Tom7, which regulate TOM complex assembly. These components are conserved in mammals; unlike the other components, however, Tom5 and Tom6 remain unidentified in mammals. We immunoisolated the TOM complex from HeLa cells expressing hTom22-FLAG and identified the human counterparts of Tom5 and Tom6, together with the other components including Tom7. These small Tom proteins are associated with Tom40 in the TOM complex. Knockdown of Tom7, but not Tom5 and Tom6, strongly compromised stability of the TOM complex. Conversely, knockdown of hTom40 decreased the level of all small Tom proteins. Matrix import of preprotein was affected by double knockdown of any combination of small Tom proteins. These results indicate that human small Tom proteins maintain the structural integrity of the TOM complex. (c) 2008 Elsevier Inc. All rights reserved.