Synchronized activation and refolding of influenza hemagglutinin in multimeric fusion machines.
Synchronized activation and refolding of influenza hemagglutinin in multimeric fusion machines.
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DOI：
10.1083/jcb.200103005
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发表时间：
2001-11-26
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Chernomordik LV
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Markovic I;Leikina E;Zhukovsky M;Zimmerberg J;Chernomordik LV
在融合的时候，膜被融合蛋白包裹着。相邻的单个蛋白质在膜平面上相互作用吗？或者每一种蛋白质都是一个独立的融合机器？在这里，我们报告了低ph触发的原型融合蛋白，流感血凝素（HA）的初始和最终构象之间的转变，涉及个体HA之间保存的相互作用。虽然H3和H2亚型HA的活化程度有显著差异，但两者的低ph活化HA百分比都随着HA表面密度的增加而增加，表明正协同作用。我们提出，协同激活的HAs，以及由此产生的同步释放构象能量，是生物设计中协调的一般策略的一个例子，对多蛋白融合机器的功能至关重要。
At the time of fusion, membranes are packed with fusogenic proteins. Do adjacent individual proteins interact with each other in the plane of the membrane? Or does each of these proteins serve as an independent fusion machine? Here we report that the low pH–triggered transition between the initial and final conformations of a prototype fusogenic protein, influenza hemagglutinin (HA), involves a preserved interaction between individual HAs. Although the HAs of subtypes H3 and H2 show notably different degrees of activation, for both, the percentage of low pH–activated HA increased with higher surface density of HA, indicating positive cooperativity. We propose that a concerted activation of HAs, together with the resultant synchronized release of their conformational energy, is an example of a general strategy of coordination in biological design, crucial for the functioning of multiprotein fusion machines.
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