The Structural and Functional Connection between the Catalytic and Proton Translocating Sectors of the Mitochondrial F1F0-ATP Synthase
The Structural and Functional Connection between the Catalytic and Proton Translocating Sectors of the Mitochondrial F1F0-ATP Synthase
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线粒体 F1F0-ATP 合酶催化和质子易位部分之间的结构和功能联系
DOI：
--
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发表时间：
2000
影响因子：
3
通讯作者：
A. Gaballo
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
S. Papa;Fzaneo Zanotti;A. Gaballo
本文综述了线粒体ATP合酶外周催化F1区与质子易位膜区F0之间的结构和功能联系。观察结果表明，亚基γ的n端、F0I-PVP的羧基端和中心区域(b)、OSCP和部分亚基d构成了一个连续的结构，即连接F1和F0外围并围绕着由亚基γ和δ组成的茎的中心元件的横向茎。atp酶抑制剂蛋白（IF1）结合在F1F0连接的一侧。IF1的羧基末端明显与OSCP结合。IF1的42l - 58k片段本身是该蛋白最活跃的结构域，它结合在F1的三个α/β对中的一个表面，从而阻止ATP水解所需的催化位点的循环相互转化。
The structural and functional connection between the peripheral catalytic F1 sector and theproton-translocating membrane sector F0 of the mitochondrial ATP synthase is reviewed. Theobservations examined show that the N-terminus of subunit γ, the carboxy-terminal and centralregion of F0I-PVP(b), OSCP, and part of subunit d constitute a continuous structure, the lateralstalk, which connects the peripheries of F1 to F0 and surrounds the central element of thestalk, constituted by subunits γ and δ. The ATPase inhibitor protein (IF1) binds at one sideof the F1F0 connection. The carboxy-terminal segment of IF1 apparently binds to OSCP. The42L-58K segment of IF1, which is per se the most active domain of the protein, binds at thesurface of one of the three α/β pairs of F1, thus preventing the cyclic interconversion of thecatalytic sites required for ATP hydrolysis.
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DOI：
--
发表时间：
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通讯作者：
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1991-07
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--
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C. Hekman;J. Tomich;Y. Hatefi
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