N-linked glycosylation is not required for Na+/glucose symport activity in LLC-PK1 cells.
N-linked glycosylation is not required for Na+/glucose symport activity in LLC-PK1 cells.
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LLC-PK1 细胞中的 Na /葡萄糖同向转运活性不需要 N 连接糖基化。
DOI：
10.1016/0005-2736(94)90131-7
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发表时间：
1994
期刊：
影响因子：
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通讯作者：
Lever,JE
中科院分区：
文献类型：
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作者：
Wu,JS;Lever,JE
使用 LLC-PK1 细胞培养物研究了 N 连接糖基化在 Na+/葡萄糖同向转运蛋白功能中的作用。在完整的 LLC-PK1 细胞中，衣霉素处理不会抑制 Na+ 依赖性葡萄糖转运或根皮苷结合活性。然而，来自衣霉素处理细胞的顶膜囊泡没有可检测到的Na + 依赖性葡萄糖转运活性，但保留了与同向转运蛋白结合的根皮苷不变。这些观察结果表明，N-连接糖基化对于完整细胞中的转运功能或插入膜中不是必需的，但可能在维持分离膜中的同向转运蛋白转运活性中发挥作用
The role of N-linked glycosylation in Na+/glucose symporter function was investigated using LLC-PK1cell cultures. Tunicamycin treatment did not inhibit Na+-dependent glucose transport or phlorizin binding activity assayed in intact LLC-PK1cells. However apical membrane vesicles derived from tunicamycin-treated cells had no detectable Na+-dependent glucose transport activity but retained unchanged phlorizin binding to the symporter. These observations suggest that N-linked glycosylation is not required for transport function or insertion in the membrane in intact cells but may play a role in maintaining symporter transport activity in isolated membranes