Toward the fourth dimension of membrane protein structure: insight into dynamics from spin-labeling EPR spectroscopy.
Toward the fourth dimension of membrane protein structure: insight into dynamics from spin-labeling EPR spectroscopy.
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DOI：
10.1016/j.str.2011.10.009
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发表时间：
2011-11-09
期刊：
影响因子：
5.7
通讯作者：
Kazmier, Kelli
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Mchaourab, Hassane S.;Steed, P. Ryan;Kazmier, Kelli
将膜蛋白捕获在晶格的范围内模糊了功能循环中多种构象之间相互转换所必需的动态模式。此外，晶格力可以与洗涤剂增溶合谋，以稳定在合奏，从而混淆机械解释的次要构象。自旋标记结合电子顺磁共振（EPR）光谱提供了一个精致的窗口，膜蛋白质动力学在天然样的环境中的脂质双层。自旋标记和EPR的系统应用鉴定了序列特异性二级结构，定义了它们的拓扑结构和它们在三级折叠中的包装。自旋标记对之间的长距离测量（60- 80 μ m）使得能够定量分析平衡动力学和触发的构象变化。本文综述了自旋标记对桥连结构和机理的贡献。努力开发用于从EPR限制确定结构的方法，并增加灵敏度和通量，以扩大自旋标记在膜蛋白结构生物学中的应用。
Trapping membrane proteins in the confines of a crystal lattice obscures dynamic modes essential for interconversion between multiple conformations in the functional cycle. Moreover, lattice forces could conspire with detergent solubilization to stabilize a minor conformer in an ensemble thus confounding mechanistic interpretation. Spin labeling in conjunction with electron paramagnetic resonance (EPR) spectroscopy offers an exquisite window into membrane protein dynamics in the native–like environment of a lipid bilayer. Systematic application of spin labeling and EPR identifies sequence-specific secondary structures, defines their topology and their packing in the tertiary fold. Long range distance measurements (60-80Å) between pairs of spin labels enable quantitative analysis of equilibrium dynamics and triggered conformational changes. This review highlights the contribution of spin labeling to bridging structure and mechanism. Efforts to develop methods for determining structures from EPR restraints and to increase sensitivity and throughput promise to expand spin labeling applications in membrane protein structural biology.
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