C-Terminal carbohydrate-binding module 9_2 fused to the N-terminus of GH11 xylanase from Aspergillus niger
C-Terminal carbohydrate-binding module 9_2 fused to the N-terminus of GH11 xylanase from Aspergillus niger
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C 端碳水化合物结合模块 9_2 与黑曲霉 GH11 木聚糖酶的 N 端融合
DOI：
10.1007/s10529-016-2149-5
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发表时间：
2016-06
影响因子：
2.7
通讯作者：
Liu Liangwei
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Xu Wenxuan;Liu Yajuan;Ye Yanxin;Liu Meng;Han Laichuang;Song Andong;Liu Liangwei
目的9_2碳水化合物结合模块（C2）位于海洋热菌GH10嗜热木聚糖酶的c端。当与c端融合时，C2提高了黑曲霉GH11木聚糖酶（Xyn）的热稳定性。然而，一个问题是，当c端C2融合到催化模块的n端时，是否会有热稳定作用。结果通过step-extension PCR建立了C2-Xyn嵌合酶，在pET21a（+）中克隆，并在大肠杆菌BL21（DE3）中表达。c_2 -Xyn的最佳温度比Xyn高2℃，热稳定性比Xyn长2.8倍，对山毛榉木聚糖的催化效率比Xyn高4.5倍。C2-Xyn与山毛榉木聚糖的结合亲和力相似，与燕麦木聚糖的结合亲和力高于Xyn。结论
ObjectiveThe 9_2 carbohydrate-binding module (C2) locates natively at the C-terminus of the GH10 thermophilic xylanase from Thermotoga marimita. When fused to the C-terminus, C2 improved thermostability of a GH11 xylanase (Xyn) from Aspergillus niger. However, a question is whether the C-terminal C2 would have a thermostabilizing effect when fused to the N-terminus of a catalytic module.ResultsA chimeric enzyme, C2-Xyn, was created by step-extension PCR, cloned in pET21a(+), and expressed in E. coli BL21(DE3). The C2-Xyn exhibited a 2 °C higher optimal temperature, a 2.8-fold longer thermostability, and a 4.5-fold higher catalytic efficiency on beechwood xylan than the Xyn. The C2-Xyn exhibited a similar affinity for binding to beechwood xylan and a higher affinity for oat-spelt xylan than Xyn.Conclusion
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