Phosphorylation switches the general splicing repressor SRp38 to a sequence-specific activator.
Phosphorylation switches the general splicing repressor SRp38 to a sequence-specific activator.
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DOI：
10.1038/nsmb.1485
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发表时间：
2008-10
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
SRp38是一种非典型SR蛋白，在去磷酸化时作为一般剪接阻遏物发挥作用。我们现在表明，磷酸化的SRp38功能作为一个序列特异性剪接激活剂。与表征的剪接激活剂不同，SRp38在不存在其他SR蛋白的情况下起作用，但需要辅因子进行活性。SRp 38能够在不存在辅因子的情况下诱导剪接复合物A的形成，但该因子对于发展为复合物B和C是必需的。从机制上讲，SRp38增强了U1和U2小核核糖核蛋白稳定识别前体mRNA的能力。扩展这些发现，分析编码谷氨酸受体B的前体mRNA的选择性剪接显示SRp38以序列特异性方式改变其剪接模式。总之，我们的数据表明，SRp38，除了其作为剪接阻遏物的作用，可以作为一个不寻常的序列特异性剪接激活剂。
SRp38 is an atypical SR protein that functions as a general splicing repressor when dephosphorylated. We now show that phosphorylated SRp38 functions as a sequence-specific splicing activator. Unlike characterized splicing activators, SRp38 functions in the absence of other SR proteins but requires a cofactor for activity. SRp38 was able to induce formation of splicing complex A in the absence of the cofactor, but this factor was necessary for progression to complexes B and C. Mechanistically, SRp38 strengthens the ability of the U1 and U2 small nuclear ribonucleoproteins to stably recognize the pre-mRNA. Extending these findings, analysis of alternative splicing of pre-mRNA encoding the glutamate receptor B revealed that SRp38 alters its splicing pattern in a sequence-specific manner. Together, our data demonstrate that SRp38, in addition to its role as a splicing repressor, can function as an unusual sequence-specific splicing activator.
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影响因子：
5.3
作者：
Shin, C;Kleiman, FE;Manley, JL
通讯作者：
Manley, JL
影响因子：
10.5
作者：
David, Charles J.;Manley, James L.
通讯作者：
Manley, James L.
DOI：
10.1073/pnas.96.11.6125
发表时间：
1999-05-25
影响因子：
11.1
作者：
Eldridge, AG;Li, Y;Blencowe, BJ
通讯作者：
Blencowe, BJ
影响因子：
10.5
作者：
Shen, Haihong;Green, Michael R.
通讯作者：
Green, Michael R.
影响因子：
2.7
作者：
Fisher, CL;Pei, GK
通讯作者：
Pei, GK