Identification, characterization, and properties of a class alpha microsomal glutathione S-transferase.

Identification, characterization, and properties of a class alpha microsomal glutathione S-transferase.
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α 类微粒体谷胱甘肽 S-转移酶的鉴定、表征和特性。

DOI:
10.1007/978-1-4419-9194-2_40
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发表时间:
2003
影响因子:
--
通讯作者:
Reddy,CChanna
Reddy,CChanna
中科院分区:
医学4区
文献类型:
--
作者:
Prabhu,KSandeep;Reddy,PadalaV;Liken,AndrewD;Jones,EmilyC;Yennawar,HemantP;Reddy,CChanna

文献摘要

参考文献

相似文献

细胞质谷胱甘肽(GSH)S-转移酶(GST)是二聚体酶,具有GSH依赖性结合和非硒依赖性GSH-过氧化物酶(NonSe-GPX)活性[1]。在各种GST超基因家族中,α类GST同工酶因其在细胞脂质过氧化产物(包括4-羟基壬烯醛和脂质氢过氧化物)的结合和还原中的作用而引起了很多关注。Morgenstern及其同事报告了大鼠和人肝微粒体中的非同源GST(命名为MGST),其表现出这些活性,并且在一级结构上不同于胞质GST [2]。
Cytosolic glutathione (GSH) S-transferases (GST) are dimeric enzymes that exhibit both GSH-dependent conjugation and selenium-independent GSH-peroxidase (NonSe-GPX) activities [1]. of the various GST supergene families, class Alpha GST isozymes have attracted a lot of attention for their role in the conjugation and reduction of cellular lipid peroxidation products, including 4-hydroxy nonenal and lipid hydroperoxides. Morgenstern and his colleagues reported a non-homologous GST, designated as MGST, in rat and human liver microsomes that exhibited both these activities and differed from the cytosolic GSTs in primary structure [2].
DOI: --
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影响因子: --
作者:
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