A Gaussian statistical mechanical model for the equilibrium thermodynamics of barnase folding.
A Gaussian statistical mechanical model for the equilibrium thermodynamics of barnase folding.
复制标题
芽孢酶折叠平衡热力学的高斯统计力学模型。
DOI：
10.1006/jmbi.2000.4401
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发表时间：
2001
影响因子：
5.6
通讯作者：
Crippen,GM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Crippen,GM
给定一个隐含包括溶剂化效应的全非氢原子电位函数，可以调整其参数，以支持几种蛋白质的正确天然结构，而不是由未闭合的线程产生的诱饵。还可以对其进行进一步训练，以再现野生型和66个突变体在298 K水溶液中展开的实验自由能。为此，原生态由计算出的低简并度的单能级晶体结构表示；变性态由扩展构象和高计算简并度表示。通过建立依赖于尿素浓度的溶剂化项，可以将相同的双态模型扩展到解释所有67个序列在298 K下对尿素变性的稳定性。通过增加一个参数集来给出未折叠的藤壶酶在溶液中的正确热容量，可以近似得出藤壶酶热变性的实验热力学：熔化温度，热转变宽度，ΔG， ΔH， ΔS和ΔCp。这需要一种新的统计力学模型，其中两种状态都有一个高斯密度的微观状态分布，作为能量的函数。
Given an all non-hydrogen-atom potential function that implicitly includes solvation effects, it is possible to adjust its parameters to favor the correct native structure for several proteins over decoys produced by ungapped threading. It is also possible to further train it to reproduce the experimental free energy of unfolding in aqueous solution at 298 K for wild-type barnase and 66 mutants. For this, the native state is represented by the crystal structure at a single energy level with a calculated low degeneracy; the denatured state is represented by the extended conformation and a high calculated degeneracy. The same two-state model can be extended to account for the stability of all 67 sequences toward urea denaturation at 298 K by building in a solvation term that depends on urea concentration. With the addition of one more parameter set to give the correct heat capacity of unfolded barnase in solution, it is possible to approximate the experimental thermodynamics of barnase thermal denaturation: melting temperature, width of thermal transition, ΔG, ΔH, ΔS, and ΔCp. This requires a novel sort of statistical mechanical model where the two states each have a Gaussian density of microscopic state distribution as a function of energy.
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