Tropomyosin-binding properties modulate competition between tropomodulin isoforms
Tropomyosin-binding properties modulate competition between tropomodulin isoforms
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DOI：
10.1016/j.abb.2016.04.006
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发表时间：
2016-06-15
影响因子：
3.9
通讯作者：
Kostyukova, Alla S.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Colpan, Mert;Moroz, Natalia A.;Kostyukova, Alla S.
细胞中细胞骨架的形成和微调是由影响肌动蛋白丝动力学的蛋白质控制的。原调节蛋白 (Tmod) 通过以原肌球蛋白 (TM) 依赖性方式封盖尖端来调节肌动蛋白丝的长度。 Tmod1、Tmod2 和 Tmod3 与非肌肉细胞的细胞骨架相关，它们的表达对细胞形态有明显的影响。为了了解 Tmod 同工型在细胞中的功能和定位差异的分子基础，我们比较了 Tmod1、Tmod2 和 Tmod3 在 Tpm3.1（一种非肌肉 TM 同工型）存在下的肌动蛋白丝结合能力。当与其他亚型竞争时，Tmod3 显示出优先结合肌动蛋白丝。突变 Tmod3 的第二个或两个 TM 结合位点会破坏其优先结合。我们的研究结果阐明了 Tmod1、Tmod2 和 Tmod3 如何竞争结合肌动蛋白丝。 Tpm3.1 的 Tmod 同工型的不同结合机制和强度导致了它们不同的功能能力。 (C) 2016 Elsevier Inc. 保留所有权利。
The formation and fine-tuning of cytoskeleton in cells are governed by proteins that influence actin filament dynamics. Tropomodulin (Tmod) regulates the length of actin filaments by capping the pointed ends in a tropomyosin (TM)-dependent manner. Tmod1, Tmod2 and Tmod3 are associated with the cytoskeleton of non-muscle cells and their expression has distinct consequences on cell morphology. To understand the molecular basis of differences in the function and localization of Tmod isoforms in a cell, we compared the actin filament-binding abilities of Tmod1, Tmod2 and Tmod3 in the presence of Tpm3.1, a non-muscle TM isoform. Tmod3 displayed preferential binding to actin filaments when competing with other isoforms. Mutating the second or both TM-binding sites of Tmod3 destroyed its preferential binding. Our findings clarify how Tmod1, Tmod2 and Tmod3 compete for binding actin filaments. Different binding mechanisms and strengths of Tmod isoforms for Tpm3.1 contribute to their divergent functional capabilities. (C) 2016 Elsevier Inc. All rights reserved.