On the function of the internal cavity of histone deacetylase protein 8: R37 is a crucial residue for catalysis.
On the function of the internal cavity of histone deacetylase protein 8: R37 is a crucial residue for catalysis.
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DOI：
10.1016/j.bmcl.2011.01.128
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发表时间：
2011-04-01
影响因子：
2.7
通讯作者：
Fuchter, Matthew J.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Haider, Shozeb;Joseph, Caleb G.;Neidle, Stephen;Fierke, Carol A.;Fuchter, Matthew J.
生物化学研究表明，在组蛋白去乙酰化酶（HDAC）8的14 kDa内腔中心的保守精氨酸残基（R37）对于催化和乙酸亲和性是重要的。计算研究表明，R37与两个保守的甘氨酸残基G303和G305的骨架羰基氧原子形成多个氢键相互作用，导致通道的“封闭”形式。这些数据的一个可能的基本原理是，水或产物（乙酸盐）通过HDAC 8的催化关键内部通道的转运是由保守的R37束缚在适当位置的G139-G303之间的门控相互作用调节的。
Biochemical studies reveal that a conserved arginine residue (R37) at the centre of the 14 Å internal cavity of histone deacetylase (HDAC) 8 is important for catalysis and acetate affinity. Computational studies indicate that R37 forms multiple hydrogen bonding interactions with the backbone carbonyl oxygen atoms of two conserved glycine residues, G303 and G305, resulting in a ‘closed’ form of the channel. One possible rationale for these data is that water or product (acetate) transit through the catalytically crucial internal channel of HDAC8 is regulated by a gating interaction between G139-G303 tethered in position by the conserved R37.
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