LytM Fusion with SH3b-Like Domain Expands Its Activity to Physiological Conditions.
LytM Fusion with SH3b-Like Domain Expands Its Activity to Physiological Conditions.
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DOI：
10.1089/mdr.2016.0053
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发表时间：
2016-09
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Sabała I
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Jagielska E;Chojnacka O;Sabała I
金黄色葡萄球菌仍然是最常见的，同时也是最危险的细菌之一。抗生素耐药性的蔓延要求加强对葡萄球菌生理学的研究，并制定新的战略来对抗这种威胁性的病原体。我们已经设计了新的嵌合酶，其包含来自S.金黄色葡萄球菌和来自细菌素溶葡萄球菌酶的细胞壁结合结构域（CBD）。它们在扩展的环境条件下显示出有效的活性。我们的研究结果证实了在具有所需特征的工程溶素中探索自溶酶的可能性。此外，他们提出了一个可能的机制，自溶素的生理活性调节局部离子环境中的细胞壁。
Staphylococcus aureus remains one of the most common and at the same time the most dangerous bacteria. The spreading antibiotic resistance calls for intensification of research on staphylococcal physiology and development of new strategies for combating this threatening pathogen. We have engineered new chimeric enzymes comprising the enzymatically active domain (EAD) of autolysin LytM from S. aureus and the cell wall binding domain (CBD) from bacteriocin lysostaphin. They display potent activity in extended environmental conditions. Our results exemplify the possibility of exploring autolytic enzymes in engineering lysins with desired features. Moreover, they suggest a possible mechanism of autolysin physiological activity regulation by local ionic environments in the cell wall.
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影响因子：
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作者：
Lu, JZQ;Fujiwara, T;Sakon, J
通讯作者：
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