A streptavidin variant with slower biotin dissociation and increased mechanostability.
A streptavidin variant with slower biotin dissociation and increased mechanostability.
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DOI：
10.1038/nmeth.1450
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发表时间：
2010-05
期刊：
影响因子：
48
通讯作者：
Howarth, Mark
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chivers, Claire E.;Crozat, Estelle;Chu, Calvin;Moy, Vincent T.;Sherratt, David J.;Howarth, Mark
链霉亲和素结合生物素缀合物具有异常的稳定性，但解离确实发生，并且可能限制成像，DNA扩增和纳米技术。我们发现了一种突变的链霉亲和素，我们称之为traptavidin，显示出生物素解离速率慢10倍，机械强度增加，热稳定性提高;这种弹性应该找到不同的应用。我们发现，马达蛋白FtsK可以从DNA中剥离蛋白质，迅速取代链霉亲和素从生物素化的DNA，traptavidin抵抗位移，从而表明FtsK易位产生的力。
Streptavidin binds biotin-conjugates with exceptional stability, but dissociation does occur and can be limiting in imaging, DNA amplification, and nanotechnology. We identified a mutant streptavidin, which we call traptavidin, showing ~10-fold slower biotin off-rate, increased mechanical strength, and improved thermostability; this resilience should find diverse applications. We show that the motor protein FtsK could strip proteins from DNA, rapidly displacing streptavidin from biotinylated DNA; traptavidin resisted displacement and thus indicated the force generated by FtsK translocation.
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