Mechanisms of proton conduction and gating in influenza M2 proton channels from solid-state NMR.
Mechanisms of proton conduction and gating in influenza M2 proton channels from solid-state NMR.
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来自固态NMR的流感M2质子通道中质子传导和门控的机制。
DOI：
10.1126/science.1191714
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发表时间：
2010-10-22
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Hong M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hu F;Luo W;Hong M
流感病毒的M2蛋白形成一种酸激活的四聚体质子通道。我们利用固态核磁共振波谱技术确定了与含胆固醇的病毒包膜模拟膜结合的M2中pH敏感且质子选择性的组氨酸 - 37的结构和功能动力学，以便更好地理解质子传导机制。在高pH关闭状态下，四个组氨酸形成一种边 - 面π堆积结构，阻止形成氢键结合的水链来传导质子。在低pH传导状态下，咪唑鎓与水广泛地形成氢键，并经历微秒级的环重新取向，其能垒大于每摩尔59千焦。该能垒与质子传导率的温度依赖性相符，表明组氨酸 - 37动态地将质子转运到病毒粒子中。我们提出一种质子传导机制，其中环翻转辅助的咪唑去质子化是限速步骤。
The M2 protein of influenza viruses forms an acid-activated tetrameric proton channel. We used solid-state nuclear magnetic resonance spectroscopy to determine the structure and functional dynamics of the pH-sensing and proton-selective histidine-37 in M2 bound to a cholesterol-containing virus-envelope-mimetic membrane so as to better understand the proton conduction mechanism. In the high-pH closed state, the four histidines form an edge-face π-stacked structure, preventing the formation of a hydrogen-bonded water chain to conduct protons. In the low-pH conducting state, the imidazoliums hydrogen-bond extensively with water and undergo microsecond ring reorientations with an energy barrier greater than 59 kilojoules per mole. This barrier is consistent with the temperature dependence of proton conductivity, suggesting that histidine-37 dynamically shuttles protons into the virion. We propose a proton conduction mechanism in which ring-flip–assisted imidazole deprotonation is the rate-limiting step.
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3.4
作者：
Chen, Hanning;Wu, Yujie;Voth, Gregory A.
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Tang, YJ;Zaitseva, F;Pinto, LH
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DOI：
10.1073/pnas.0811720106
发表时间：
2009-01-27
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Klein, Michael L.
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