Photolysis-induced structural changes in single crystals of carbonmonoxy myoglobin at 40 K
Photolysis-induced structural changes in single crystals of carbonmonoxy myoglobin at 40 K
复制标题
40 K 光解诱导碳单氧肌红蛋白单晶的结构变化
DOI：
--
复制
发表时间：
1994
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
K. Moffat
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
T. Teng;V. Šrajer;K. Moffat
肌红蛋白与氧的可逆结合是研究蛋白质控制配体结合和识别的模型。蛋白质弛豫和配体解离后的成对配体再结合已被广泛研究的各种技术。这些过程的ps到ns的时间尺度仍然比X射线衍射实验的ms时间分辨率短得多，但是在低温下捕获这些中间体是可能的。本文报道了一氧化碳肌红蛋白晶体在40 K下光解引起的结构变化的X射线衍射研究。我们的研究结果提供了一个结构基础的解释环境和低温光谱观测和分子动力学模拟的配体的光解离和血红素蛋白质的结合过程。
Myoglobin's reversible binding of oxygen is a model for studies of protein control of ligand binding and discrimination. Protein relaxation and geminate ligand rebinding subsequent to ligand photodissociation have been studied extensively by a variety of techniques. The ps to ns time scales for these processes are still much shorter than the ms time resolution of X-ray diffraction experiments, but it may be possible to trap these intermediates at low temperatures. We report here an X-ray diffraction investigation of structural changes induced by photolysis of carbonmonoxy myoglobin crystals at 40 K. Our results provide a structural basis for the interpretation of ambient and low temperature spectroscopic observations and molecular dynamics simulations of the ligand photodissociation and binding processes in haem proteins.
登录
查看更多内容
DOI：
10.1073/pnas.82.15.5000
发表时间：
1985-01-01
影响因子：
11.1
作者：
ANSARI, A;BERENDZEN, J;YOUNG, RD
通讯作者：
YOUNG, RD
DOI：
10.1073/pnas.89.7.2902
发表时间：
1992-04
影响因子：
11.1
作者：
G. Nienhaus;J. Mourant;H. Frauenfelder
通讯作者：
G. Nienhaus;J. Mourant;H. Frauenfelder
肌红蛋白中光学线形状和动力学烧孔的研究。
影响因子：
2.9
作者：
Srajer,V;Champion,PM
通讯作者：
Champion,PM
激光诱导光解 MbCO 长寿命状态的研究。
影响因子：
2.9
作者：
Srajer,V;Reinisch,L;Champion,PM
通讯作者：
Champion,PM
肌红蛋白成对状态的动力学、结构和光谱鉴定：反应途径上的配体结合位点。
影响因子：
2.9
作者：
Powers,L;Chance,B;Chance,M;Campbell,B;Friedman,J;Khalid,S;Kumar,C;Naqui,A;Reddy,KS;Zhou,Y
通讯作者：
Zhou,Y