Effects of temperature and Y21M mutation on conformational heterogeneity of the major coat protein (pVIII) of filamentous bacteriophage fd.
Effects of temperature and Y21M mutation on conformational heterogeneity of the major coat protein (pVIII) of filamentous bacteriophage fd.
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温度和Y21M突变对丝状噬菌体fd主要外壳蛋白(pVIII)构象异质性的影响。
DOI：
10.1006/jmbi.1998.2517
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发表时间：
1999
影响因子：
5.6
通讯作者：
Perham,RN
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tan,WM;Jelinek,R;Opella,SJ;Malik,P;Terry,TD;Perham,RN
利用固体核磁共振波谱分析了丝状噬菌体fd主要外壳蛋白（pVIII）的构象异质性。磁性对齐的fd噬菌体样品的一维和二维固态NMR光谱表明，温度的升高和单位点取代（Tyr21至Met，Y21M）降低了在整个野生型pVIII中观察到的构象异质性。的NMR结果是一致的，与以前的研究表明，在铰链弯曲段，连接的两亲性和疏水性的螺旋在膜结合形式的蛋白质的构象灵活性在噬菌体组装过程中起着至关重要的作用，这涉及到一个重大的变化，在三级，但不是二级，结构的外壳蛋白。
Solid-state NMR spectroscopy was used to analyze the conformational heterogeneity of the major coat protein (pVIII) of filamentous bacteriophage fd. Both one and two-dimensional solid-state NMR spectra of magnetically aligned samples of fd bacteriophage reveal that an increase in temperature and a single site substitution (Tyr21 to Met, Y21M) reduce the conformational heterogeneity observed throughout wild-type pVIII. The NMR results are consistent with previous studies indicating that conformational flexibility in the hinge-bend segment that links the amphipathic and hydrophobic helices in the membrane-bound form of the protein plays an essential role during phage assembly, which involves a major change in the tertiary, but not secondary, structure of the coat protein.
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