J protein mutations and resulting proteostasis collapse.
J protein mutations and resulting proteostasis collapse.
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DOI：
10.3389/fncel.2014.00191
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发表时间：
2014
影响因子：
5.3
通讯作者：
Braun JE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Koutras C;Braun JE
尽管进行了一个世纪的深入研究，但蛋白质聚集性疾病的有效治疗仍然难以捉摸。通常，分子伴侣确保蛋白质保持其功能构象。聚集的错误折叠蛋白质的出现意味着细胞伴侣质量控制网络的崩溃。尽管如此，细胞伴侣网络是广泛的，关于特定伴侣的详细作用的功能信息尚未获得。J蛋白(Dna J/Hsp40)是一个伴侣辅助因子家族，利用Hsc70(70 kDa的热休克同源蛋白)完成不同的构象细胞任务，因此是蛋白质平衡中断引起的疾病的新的临床相关靶点。在这里，我们回顾了精辟的报告，确定了个别J蛋白伴侣的突变和随之而来的蛋白抑制崩溃。
Despite a century of intensive investigation the effective treatment of protein aggregation diseases remains elusive. Ordinarily, molecular chaperones ensure that proteins maintain their functional conformation. The appearance of misfolded proteins that aggregate implies the collapse of the cellular chaperone quality control network. That said, the cellular chaperone network is extensive and functional information regarding the detailed action of specific chaperones is not yet available. J proteins (DnaJ/Hsp40) are a family of chaperone cofactors that harness Hsc70 (heat shock cognate protein of 70 kDa) for diverse conformational cellular tasks and, as such, represent novel clinically relevant targets for diseases resulting from the disruption of proteostasis. Here we review incisive reports identifying mutations in individual J protein chaperones and the proteostasis collapse that ensues.
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DOI：
10.1083/jcb.200311084
发表时间：
2004-03-29
期刊：
The Journal of cell biology
影响因子：
--
作者：
Chang HC;Hull M;Mellman I
通讯作者：
Mellman I
影响因子：
5.3
作者：
Donnelier J;Braun JE
通讯作者：
Braun JE
影响因子：
4
作者：
Davey, KM;Parboosingh, JS;Bernier, FP
通讯作者：
Bernier, FP
影响因子：
4.8
作者：
Girard, M;Poupon, V;McPherson, PS
通讯作者：
McPherson, PS
影响因子：
5.3
作者：
Garcia-Junco-Clemente, Pablo;Cantero, Gloria;Fernandez-Chacon, Rafael
通讯作者：
Fernandez-Chacon, Rafael