The three-dimensional structure of trp repressor

The three-dimensional structure of trp repressor
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色氨酸抑制子的三维结构

DOI:
--
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发表时间:
1985
期刊:
影响因子:
64.8
通讯作者:
P. Sigler
P. Sigler
中科院分区:
综合性期刊1区
文献类型:
--
作者:
R. Schevitz;Z. Otwinowski;A. Joachimiak;C. Lawson;P. Sigler

文献摘要

参考文献

被引文献

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大肠杆菌色氨酸阻遏蛋白的晶体结构已被解析到原子分辨率。这种二聚体蛋白质具有显著的亚基界面,其中每个亚基的六个螺旋中的五个相互连接。L - 色氨酸的结合通过固定螺旋 - 转角 - 螺旋基序中第二个螺旋的方向以及塑造DNA结合表面附近阻遏蛋白结构的细节,间接地激活了脱辅基阻遏蛋白。
The crystal structure of the Escherichia coli trp repressor has been solved to atomic resolution. The dimeric protein has a remarkable subunit interface in which five of each subunit's six helices are interlinked. The binding of L-tryptophan activates the aporepressor indirectly by fixing the orientation of the second helix of the helix–turn–helix motif and by moulding the details of the repressor's structure near the DNA binding surface.
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影响因子: --
作者:
JOACHIMIAK, A;KELLEY, RL;SIGLER, PB
通讯作者: SIGLER, PB