The interaction of cofilin with the actin filament.
The interaction of cofilin with the actin filament.
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DOI：
10.1016/j.jmb.2011.08.039
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发表时间：
2011-10-14
影响因子：
5.6
通讯作者：
Sept D
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wong DY;Sept D
Cofilin是一种关键的肌动蛋白结合蛋白，对控制肌动蛋白在细胞内的组装至关重要。在这里，我们介绍了使用肌肉肌动蛋白细丝和人粘连蛋白I进行分子对接和动力学研究的结果。在广泛的诱变结果以及其他生物物理和结构研究的指导下，我们得出了粘连蛋白与肌动蛋白细丝结合的模型。这一预测的结构与Cofilin修饰的细丝的冷冻电子显微镜结果非常一致，为了解Cofilin上已知的F-和G-肌动蛋白位点如何与细丝相互作用提供了分子基础，并提出了可能在Cofilin结合中发挥作用的新的相互作用位点。由此得到的原子尺度模型也有助于我们理解粘附素的分子功能和调节，并为未来的实验和模拟工作提供可检验的数据。
Cofilin is a key actin-binding protein that is critical for controlling the assembly of actin within the cell. Here we present the results of molecular docking and dynamics studies using a muscle actin filament and human cofilin I. Guided by extensive mutagenesis results as well as other biophysical and structural studies, we arrive at a model for cofilin bound to the actin filament. This predicted structure agrees very well with cryo-electron microscopy results for cofilin-decorated filaments, provides molecular insight into how the known F- and G-actin sites on cofilin interact with the filament, and also suggests new interaction sites that may play a role in cofilin binding. The resulting atomic-scale model also helps us understand the molecular function and regulation of cofilin and provides testable data for future experimental and simulation work.
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