Observing single enzyme molecules interconvert between activity states upon heating.
Observing single enzyme molecules interconvert between activity states upon heating.
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DOI：
10.1371/journal.pone.0086224
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发表时间：
2014
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Walt DR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Rojek MJ;Walt DR
在本文中，我们证明了β-半乳糖苷酶的单个酶分子在暴露于短脉冲热时在不同活性状态之间相互转化。我们表明，这些变化的活性是不同的酶构象的结果。数百个单一的β-半乳糖苷酶分子被困在飞升反应室中，单个酶受到短的加热脉冲。当加热脉冲被引入系统时，酶分子在不同的活性状态之间切换。此外，我们观察到活性的变化是随机的，与酶的原始活性无关。这项研究表明，不同的稳定构象起着重要的作用，在静态异质性先前报道，导致在不同的长寿命的酶分子的活性状态的人口。
In this paper, we demonstrate that single enzyme molecules of β-galactosidase interconvert between different activity states upon exposure to short pulses of heat. We show that these changes in activity are the result of different enzyme conformations. Hundreds of single β-galactosidase molecules are trapped in femtoliter reaction chambers and the individual enzymes are subjected to short heating pulses. When heating pulses are introduced into the system, the enzyme molecules switch between different activity states. Furthermore, we observe that the changes in activity are random and do not correlate with the enzyme's original activity. This study demonstrates that different stable conformations play an important role in the static heterogeneity reported previously, resulting in distinct long-lived activity states of enzyme molecules in a population.
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影响因子：
64.8
作者：
Eisenmesser, EZ;Millet, O;Kern, D
通讯作者：
Kern, D
DOI：
10.1081/txr-120026914
发表时间：
2003-01-01
期刊：
JOURNAL OF TOXICOLOGY-TOXIN REVIEWS
影响因子：
--
作者：
Craik, DJ;Barry, DG;Sando, L
通讯作者：
Sando, L
DOI：
10.1139/o2012-006
发表时间：
2012-08-01
期刊：
BIOCHEMISTRY AND CELL BIOLOGY-BIOCHIMIE ET BIOLOGIE CELLULAIRE
影响因子：
--
作者：
Craig, Douglas B.;Schwab, Thomas;Sterner, Reinhard
通讯作者：
Sterner, Reinhard
影响因子：
2.9
作者：
Craig, Douglas B.;Nichols, Ellert R.
通讯作者：
Nichols, Ellert R.
影响因子：
3.9
作者：
MUGA, A;ARRONDO, JLR;BERNABEU, C
通讯作者：
BERNABEU, C