Crystal structure of the N-terminal domain of the secretin GspD from ETEC determined with the assistance of a nanobody.
Crystal structure of the N-terminal domain of the secretin GspD from ETEC determined with the assistance of a nanobody.
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DOI：
10.1016/j.str.2008.11.011
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发表时间：
2009-02-13
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Hol WG
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Korotkov KV;Pardon E;Steyaert J;Hol WG
分泌素是已知最大的细菌外膜蛋白之一。在这里，我们报告了来自2型分泌系统（T2 SS）分泌素的GspD周质N-末端结构域（peri-GspD）与“纳米抗体”（“重链”骆驼抗体的VHH结构域）复合的晶体结构。两种不同的晶体形式含有相同的紧凑的围-GspD：纳米抗体异源四聚体。纳米抗体主要通过CDR 3和框架残基接触peri-GspD。周GspD结构揭示了三个亚结构域，其中第二和第三亚结构域表现出KH-折叠，其也发生在3型分泌系统的成环蛋白中。GspD的第一个亚结构域与噬菌体尾蛋白和外膜TonB依赖性受体中的结构域相关。提出了一个十二聚体peri-GspD模型，其中第一亚结构域的溶剂可接近的β链通过β链互补与分泌蛋白和/或T2 SS配偶体蛋白相互作用。
Secretins are among the largest bacterial outer membrane proteins known. Here we report the crystal structure of the periplasmic N-terminal domain of GspD (peri-GspD) from the type 2 secretion system (T2SS) secretin in complex with a “nanobody”, the VHH domain of a “heavy-chain” camelid antibody. Two different crystal forms contained the same compact peri-GspD:nanobody heterotetramer. The nanobody contacts peri-GspD mainly via CDR3 and framework residues. The peri-GspD structure reveals three subdomains with the second and third subdomains exhibiting the KH-fold which also occurs in ring-forming proteins of the type 3 secretion system. The first subdomain of GspD is related to domains in phage tail proteins and outer membrane TonB-dependent receptors. A dodecameric peri-GspD model is proposed in which a solvent-accessible β-strand of the first subdomain interacts with secreted proteins and/or T2SS partner proteins by β-strand complementation.
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10.1107/s0907444904019158
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