Protein photocrosslinking reveals dimer of dimers formation on MarR protein in Escherichia coli
Protein photocrosslinking reveals dimer of dimers formation on MarR protein in Escherichia coli
复制标题
蛋白质光交联揭示了大肠杆菌 MarR 蛋白上形成的二聚体
DOI：
10.1007/s11426-011-4437-1
复制
发表时间：
2012-02
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Chen, Peng
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chen Xing;Chen Xing;Hao ZiYang;Hao ZiYang;Chen, Peng;Chen, Peng
多重抗生素耐药调节蛋白（马尔R）与大肠杆菌marO操纵子上的两个启动子位点结合。我们的研究表明，不止一个马尔二聚体蛋白结合到其两个启动子位点（位点I和位点II）中的任何一个上，这表明马尔R与E.大肠杆菌细胞。为了进一步验证这一假设，我们在两个马尔二聚体蛋白之间的界面处位点特异性地掺入了光交联探针。在活体E. coli细胞中发现马尔R的两个二聚体亚基之间存在共价键，表明马尔R在体内形成二聚体的二聚体。
The multiple antibiotic resistance regulatory protein (MarR) binds to two promoter sites on the marO operator in Escherichia coli. Our study showed that more than one MarR dimer proteins bound to either of its two promoter sites (Site I and Site II), suggesting that MarR might form higher complexes than homodimers when bound to DNA inside E. coli cells. To further verify this hypothesis, we site-specifically incorporated a photocrosslinking probe at the interface between two MarR dimer proteins. Photolysis in living E. coli cells revealed a covalent linkage between the two interdimer subunits of MarR, suggesting that MarR forms dimer of dimers in vivo.
登录
查看更多内容
影响因子：
16.6
作者：
Chen, Peng R.;Groff, Dan;Guo, Jiantao;Ou, Weijia;Cellitti, Susan;Geierstanger, Bernhard H.;Schultz, Peter G.
通讯作者：
Schultz, Peter G.
影响因子：
2.9
作者：
BROWN, BM;SAUER, RT
通讯作者：
SAUER, RT
DOI：
10.1073/pnas.92.12.5456
发表时间：
1995-06-06
影响因子：
11.1
作者：
MARTIN, RG;ROSNER, JL
通讯作者：
ROSNER, JL
影响因子：
3.2
作者：
ARIZA, RR;COHEN, SP;DEMPLE, B
通讯作者：
DEMPLE, B
基因整合的交联剂揭示了耐酸性中的分子伴侣合作。
影响因子：
14.8
作者：
Zhang, Meng;Lin, Shixian;Chen, Peng R.
通讯作者：
Chen, Peng R.