Redirecting SR Protein Nuclear Trafficking through an Allosteric Platform.
Redirecting SR Protein Nuclear Trafficking through an Allosteric Platform.
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DOI：
10.1016/j.jmb.2017.05.022
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发表时间：
2017-07-07
影响因子：
5.6
通讯作者：
Adams JA
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Aubol BE;Hailey KL;Fattet L;Jennings PA;Adams JA
虽然磷酸化将丝氨酸-精氨酸(SR)蛋白质从核存储斑点定向到核质中以实现剪接功能，但去磷酸化却引起了类似的运动，这引发了这样的化学修饰如何在这些重要的剪接因子中平衡的问题。在这项新的研究中，我们研究了蛋白磷酸酶1(PP1)与SR蛋白SRSF1的相互作用，以了解这些相反作用在细胞核中的基础。我们发现SRSF1中的RNA识别基序1(RRM1)通过变构机制与PP1结合并抑制其催化功能。RRM1-PP1相互作用的中断在体外和细胞内降低了RS结构域的磷酸化状态，重定向了细胞核中的SRSF1。这些数据表明，变构SR蛋白-磷酸酶平台平衡了“金发姑娘”区域的磷酸化水平，以适当地在核下储存SR蛋白剪接因子。
Although phosphorylation directs serine-arginine (SR) proteins from nuclear storage speckles to the nucleoplasm for splicing function, dephosphorylation paradoxically induces similar movement raising the question of how such chemical modifications are balanced in these essential splicing factors. In this new study we investigated the interaction of protein phosphatase 1 (PP1) with the SR protein SRSF1 to understand the foundation of these opposing effects in the nucleus. We found that RNA recognition motif 1 (RRM1) in SRSF1 binds PP1 and represses its catalytic function through an allosteric mechanism. Disruption of RRM1-PP1 interactions reduces the phosphorylation status of the RS domain in vitro and in cells, re-directing SRSF1 in the nucleus. The data imply that an allosteric SR protein-phosphatase platform balances phosphorylation levels in a “goldilocks” region for the proper subnuclear storage of an SR protein splicing factor.
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影响因子：
4.8
作者：
Hurley, Thomas D.;Yang, Jie;DePaoli-Roach, Anna A.
通讯作者：
DePaoli-Roach, Anna A.
DOI：
10.1073/pnas.1017700108
发表时间：
2011-05-17
影响因子：
11.1
作者：
Cho, Suhyung;Hoang, Amy;Ghosh, Gourisankar
通讯作者：
Ghosh, Gourisankar
影响因子：
14.9
作者：
Haynes C;Iakoucheva LM
通讯作者：
Iakoucheva LM
影响因子：
7.8
作者：
Bubulya, PA;Prasanth, KV;Spector, DL
通讯作者：
Spector, DL
DOI：
10.1111/j.1432-1033.1983.tb07363.x
发表时间：
1983-01-01
期刊：
EUROPEAN JOURNAL OF BIOCHEMISTRY
影响因子：
--
作者：
FOULKES, JG;STRADA, SJ;COHEN, P
通讯作者：
COHEN, P