The central unit within the 19S regulatory particle of the proteasome.
The central unit within the 19S regulatory particle of the proteasome.
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DOI：
10.1038/nsmb.1427
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发表时间：
2008-06
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
26 S蛋白酶体是一种多亚基酶，由圆柱形催化核心（20 S）和调节颗粒（19 S）组成，它们共同执行泛素标记的细胞蛋白质的基本降解。然而，到目前为止，复杂内的基板轨迹仍然难以捉摸。在这里，我们描述了一个以前未知的功能单元内的19 S，包括两个亚基，Rpn 1和Rpn 2。这些环状体将底物募集位点与蛋白水解位点物理连接。Rpn 2与20 S接口，而Rpn 1位于Rpn 2之上，作为底物募集因子的对接位点。19 S ATP酶环绕Rpn 1-Rpn 2堆栈，覆盖20 S表面的其余部分。Rpn 1-Rpn 2和ATP酶都是底物转运和蛋白水解通道门控所必需的。在解折叠酶和核转运蛋白中发现了类似的单元配对，揭示了这些蛋白质纳米机器的共同特征。
The 26S proteasome is a multisubunit enzyme composed of a cylindrical catalytic core (20S) and a regulatory particle (19S) that together perform the essential degradation of cellular proteins tagged by ubiquitin. To date, however, substrate trajectory within the complex remains elusive. Here we describe a previously unknown functional unit within the 19S, comprising two subunits, Rpn1 and Rpn2. These toroids physically link the site of substrate recruitment with the site of proteolysis. Rpn2 interfaces with the 20S, whereas Rpn1 sits atop Rpn2, serving as a docking site for a substrate-recruitment factor. The 19S ATPases encircle the Rpn1-Rpn2 stack, covering the remainder of the 20S surface. Both Rpn1-Rpn2 and the ATPases are required for substrate translocation and gating of the proteolytic channel. Similar pairing of units is found in unfoldases and nuclear transporters, exposing common features of these protein nanomachines.
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影响因子：
16
作者：
Köhler, A;Cascio, P;Finley, D
通讯作者：
Finley, D
DOI：
10.1038/80992
发表时间：
2000-11-01
期刊：
NATURE STRUCTURAL BIOLOGY
影响因子：
--
作者：
Groll, M;Bajorek, M;Finley, D
通讯作者：
Finley, D
影响因子：
64.8
作者：
Groll, M;Ditzel, L;Huber, R
通讯作者：
Huber, R
影响因子：
16
作者：
Chen, Xueyan;Barton, Lance F.;Roberts, James M.
通讯作者：
Roberts, James M.
影响因子：
4.8
作者：
Lum, R;Tkach, JM;Glover, JR
通讯作者：
Glover, JR