Nanosecond time scale folding dynamics of a pentapeptide in water.
Nanosecond time scale folding dynamics of a pentapeptide in water.
复制标题
水中五肽的纳秒级折叠动力学。
DOI：
10.1021/bi00238a032
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发表时间：
1991
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Brooks3rd,CL
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tobias,DJ;Mertz,JE;Brooks3rd,CL
材料和方法“转向”和“延伸”轨迹是通过使用类似的模拟协议生成的。通过以反向或延伸构象构建肽分子，然后通过主链二面角上的谐波约束势来最小化其能量，以使其保持接近其初始构象，从而为模拟准备肽分子。接下来，我们在300 K的温度下在介电连续体（<= 50）中模拟每个肽，在约束完好的情况下持续150 ps（时间步长为0.0015 ps的Verlet（1967）算法用于本文描述的所有模拟中），以使侧链和末端基团达到平衡。最后，将每个肽放置在包含大约 750 个水分子的 29-Á 立方体盒子的中心，并在 300 K 下使用周期边界条件进行 2.2 ns 的模拟。使用了 charmm 肽参数（Brooks 等人，1983）和 TIP3P 水模型（Jorgensen 等人，1983）。摇动约束算法（Ryckaert 等人，1977）用于保持水分子刚性并维持肽分子中的刚性 NH 键。非键相互作用通过使用基于列表的算法进行处理（Allen & Tildesley，1989），并且列表每 10 个时间步更新一次。根据最小图像约定，基于原子中心，非键能和力被平滑地截断为 10 Á（Allen & Tildesley，1989）。每次模拟期间，每 100 个时间步长存储整个肽/溶剂系统的坐标。本文中描述的所有计算都是使用 charmm 程序的一个版本完成的，我们针对 Cray 超级计算机上的矢量/并行执行进行了优化。每个肽/溶剂模拟在 Cray YMP 超级计算机上需要大约 400 小时的 CPU 时间。
Materials and MethodsThe “turn” and “extd” trajectories were generated by using similar simulationprotocols. The peptide molecules were prepared for the simulations by building them in either a reverse turn or a extended conformation, and then minimizing their energy with harmonic constraint potentials on the backbone dihedral angles to keep them near their initial conformations. Next, we simulated each peptide, with the constraints intact, for 150 ps [the Verlet (1967) algorithmwith a time step of 0.0015 ps was used in all the simulations described herein] in a dielectric continuum («= 50) at a tem-perature of 300 K to allow the side chains and terminal groups to equilibrate. Finally, each peptide was placed in the center of a 29-Á cubic box containingapproximately 750 water molecules and was simulated with periodic boundary conditions for 2.2 ns at 300 K. The charmm peptide parameters (Brooks et al., 1983) and the TIP3P water model (Jorgensen et al., 1983) were used. The shake constraint algorithm (Ryckaert et al., 1977) was used to keepthe water molecules rigid and to maintain rigid NH bonds in the peptide molecules. The nonbonded interactions were processed by using a list-based algorithm (Allen & Tildesley, 1989), and the lists were updated every 10 time steps. The nonbonded energies and forces were smoothly truncated at 10 Á, based on atomic centers, according to the minimum image convention (Allen & Tildesley, 1989). The coordinates of the entire peptide/solvent system were stored every 100 time steps during each simula-tion. All of the computations described in this paper were done with a version of the charmm program which we optimized for vector/parallel execution on Cray supercomputers. Each peptide/solvent simulation required about 400 h of cpu time on a Cray YMP supercomputer.
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