Force–velocity relationships in kinesin-driven motility

Force–velocity relationships in kinesin-driven motility
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驱动蛋白驱动运动中的力-速度关系

DOI:
--
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发表时间:
1993
期刊:
影响因子:
64.8
通讯作者:
R. Baskin
R. Baskin
中科院分区:
综合性期刊1区
文献类型:
--
作者:
K. Hall;D. Cole;Y. Yeh;J. Scholey;R. Baskin

文献摘要

参考文献

被引文献

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KINESIN是一种基于微管的马达蛋白,其利用Mg-ATP水解释放的能量产生力,使细胞内膜向细胞中微管轨道的快速生长(正)端移动1。驱动蛋白驱动的微管运动可以使用光学显微镜运动性测定2 -5来可视化和量化,但是我们对驱动蛋白如何产生力和运动的理解是不完整的6。在这里,我们报告了使用离心显微镜7,8获得驱动蛋白驱动运动的力-速度曲线,并估计每个驱动蛋白产生的最大等长力为0.12 ± 0.03 pN/分子。
KINESIN is a microtubule-based motor protein that uses energy released from Mg–ATP hydrolysis to generate force for the movement of intracellular membranes towards the fast-growing (plus) ends of microtubule tracks in cells1. Kinesin-driven microtubule movement can be visualized and quantified using light microscope motility assays2–5 but our understanding of how kinesin generates force and motion is incomplete6. Here we report the use of a centrifuge microscope7,8 to obtain force–velocity curves for kinesin-driven motility and to estimate that the maximal isometric force generated per kinesin is 0.12 ± 0.03 pN per molecule.
有证据表明驱动蛋白的头部足以在体外产生力和运动。
DOI: 10.1126/science.2142332
发表时间: 1990
期刊: Science (New York, N.Y.)
影响因子: --
作者:
Yang,JT;Saxton,WM;Stewart,RJ;Raff,EC;Goldstein,LS
通讯作者: Goldstein,LS