In vitro phosphinate methylation by PhpK from Kitasatospora phosalacinea.
In vitro phosphinate methylation by PhpK from Kitasatospora phosalacinea.
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DOI：
10.1021/bi201220r
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发表时间：
2011-10-25
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Wang SC
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Werner WJ;Allen KD;Hu K;Helms GL;Chen BS;Wang SC
自由基(S-腺苷-L-蛋氨酸)是一种钴胺依赖的甲基转移酶，用于催化抗生素生物合成途径中非活性碳或磷原子的甲基化。到目前为止，这些酶都没有得到纯化，也没有被证明在体外具有活性。在这里，我们展示了P-甲基转移酶PhpK的活性，它来自于磷酸盐产生菌Kitasatospora phosalacina。PhpK催化甲基钴胺的甲基转移到2-乙酰氨基-4-羟基膦基丁酸酯(N-乙酰基去甲基膦硫蛋白或NAcDMPT)，形成2-acetylamino-4-hydroxymethylphosphinylbutanoate(N-乙酰基膦硫蛋白或NAcPT)。这种转变导致了自然界中唯一已知的碳-磷-碳连接。
Radical SAM (S-adenosyl-L-methionine), cobalamin-dependent methyltransferases have been proposed to catalyze the methylations of unreactive carbon or phosphorus atoms in antibiotic biosynthetic pathways. To date, none of these enzymes have been purified or shown to be active in vitro. Here we demonstrate the activity of the P-methyltransferase enzyme, PhpK, from the phosalacine producer Kitasatospora phosalacinea. PhpK catalyzes the transfer of a methyl group from methylcobalamin to 2-acetylamino-4-hydroxyphosphinylbutanoate (N-acetyldemethylphosphinothricin or NAcDMPT) to form 2-acetylamino-4-hydroxymethylphosphinylbutanoate (N-acetylphosphinothricin or NAcPT). This transformation gives rise to the only carbon-phosphorus-carbon linkage known to occur in Nature.
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影响因子：
7.8
作者：
Booker, Squire J.
通讯作者：
Booker, Squire J.
影响因子：
4.9
作者：
Woodyer, Ryan D.;Li, Gongyong;van der Donk, Wilfred A.
通讯作者：
van der Donk, Wilfred A.
DOI：
10.1073/pnas.1017781108
发表时间：
2011-03-08
影响因子：
11.1
作者：
Yan, Feng;Fujimori, Danica Galonic
通讯作者：
Fujimori, Danica Galonic
DOI：
10.1099/00221287-137-2-351
发表时间：
1991-02-01
期刊：
JOURNAL OF GENERAL MICROBIOLOGY
影响因子：
--
作者：
HARA, O;MURAKAMI, T;THOMPSON, C
通讯作者：
THOMPSON, C
影响因子：
14.9
作者：
Sofia, HJ;Chen, G;Miller, NE
通讯作者：
Miller, NE