Can Förster resonance energy transfer measurements uniquely position troponin residues on the actin filament? A case study in multiple-acceptor FRET.
Can Förster resonance energy transfer measurements uniquely position troponin residues on the actin filament? A case study in multiple-acceptor FRET.
复制标题
Förster 共振能量转移测量能否将肌钙蛋白残基独特地定位在肌动蛋白丝上？
DOI：
10.1016/s0022-2836(03)00424-8
复制
发表时间：
2003
影响因子：
5.6
通讯作者：
Cheung,HerbertC
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Robinson,JohnM;Dong,Wen-Ji;Cheung,HerbertC
从供体标记的肌钙蛋白-原肌球蛋白（TnTm）到受体标记的肌动蛋白的距离来简单地解释Förster共振能量转移（FRET）数据，由于能量转移到相邻肌动蛋白单体上的受体（交叉转移）的可能性而变得复杂。计算表明，交叉转移可以占总转移效率的相当大的百分比。在某些情况下，这使得孤立的FRET数据无法解释。为了克服这些局限性，我们已经开发出一种分析方法，采用交叉转移，并可以在原则上，定义最可能的（在“最小二乘”意义上）位置的TnTm残基上的肌动蛋白丝。该技术分析了来自四个或更多FRET实验的数据，这些实验使用连接到肌动蛋白上不同残基的受体。我们已经使用这种方法来指定的坐标骨骼肌钙蛋白I（肌钙蛋白I）残基133相对于肌动蛋白丝下Mg 2+和Ca 2 +-饱和条件。Ca ~（2+）激活使TnI调节结构域C端从肌动蛋白表面移动6.3 μ m，沿着肌动蛋白表面向肌动蛋白亚结构域3移动22.0 μ m，向肌动蛋白内结构域移动13.2 μ m。这些信息被用来构建一个低分辨率的结构模型的细丝激活。
Straightforward interpretation of Förster resonance energy transfer (FRET) data in terms of the distance from donor-labeled troponon-tropomyosin (TnTm) to acceptor-labeled actin is complicated by the potential for energy transfer to acceptors on neighboring actin monomers (cross-transfer). Calculations indicate that cross-transfer can account for a substantial percentage of the total transfer efficiency. In some cases, this renders isolated FRET data uninterpretable. To overcome these limitations, we have developed an analysis method that incorporates cross-transfer and can, in principle, define the most probable (in the “least-squares” sense) position of a TnTm residue on the actin filament. The technique analyzes data from four or more FRET experiments using acceptors attached to different residues on actin. We have used this method to specify the coordinates of skeletal troponin I (sTnI) residue 133 relative to the actin filament under Mg2+and Ca2+-saturating conditions. Ca2+-activation causes the C terminus of the regulatory domain of TnI to move away from the actin surface by 6.3Å, laterally along the actin surface toward actin subdomain 3 by 22.0Å, and azimuthally toward the actin inner domain by 13.2Å. This information is used to construct a low-resolution structural model of thin filament activation.
登录
查看更多内容
肌动蛋白丝调节的超微结构基础。
影响因子：
--
作者：
Craig,Roger;Lehman,William
通讯作者：
Lehman,William
Ca(2 ) 依赖性、肌球蛋白亚片段 1 诱导肌动蛋白和肌钙蛋白 I 抑制区域之间的邻近变化。
DOI：
10.1016/s0167-4838(01)00254-0
发表时间：
2001
期刊：
Biochimica et biophysica acta
影响因子：
--
作者：
Kobayashi,T;Kobayashi,M;Collins,JH
通讯作者：
Collins,JH
影响因子：
--
作者：
M. L. Johnson;L. M. Faunt
通讯作者：
M. L. Johnson;L. M. Faunt
通过荧光能量转移测量确定荧光团的三维位置，揭示了 ATP 诱导的肌球蛋白转构。
影响因子：
3
作者：
T. Yasunaga;Y. Suzuki;R. Ohkura;K. Sutoh;T. Wakabayashi
通讯作者：
T. Wakabayashi
Kojima，S.，等人：“组织转谷氨酰胺酶对中期因子的二聚化及其功能意义”J Biol Chem。
DOI：
--
发表时间：
--
期刊：
影响因子：
--
作者：
通讯作者：
--