High-affinity binding of Chp1 chromodomain to K9 methylated histone H3 is required to establish centromeric heterochromatin.
High-affinity binding of Chp1 chromodomain to K9 methylated histone H3 is required to establish centromeric heterochromatin.
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DOI：
10.1016/j.molcel.2009.02.024
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发表时间：
2009-04-10
期刊：
影响因子：
16
通讯作者：
Partridge, Janet F.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Schalch, Thomas;Job, Godwin;Noffsinger, Victoria J.;Shanker, Sreenath;Kuscu, Canan;Joshua-Tor, Leemor;Partridge, Janet F.
在裂殖酵母中，着丝粒异染色质的组装需要 RITS 复合体，该复合体由 Ago1、Tas3、Chp1 和源自着丝粒重复序列的 siRNA 组成。已提出 RITS 向着丝粒的募集依赖于 siRNA 依赖性 Ago1 向着丝粒序列的靶向。之前，我们证明了组蛋白 H3 的甲基化赖氨酸 9 (H3K9me) 在异染色质建立过程中作用于 siRNA 的上游。我们的 Chp1 染色质结构域与三甲基化赖氨酸 9 H3 肽复合物的晶体结构揭示了有助于 Chp1 的高亲和力结合的广泛接触位点。我们发现这种高亲和力结合对于着丝粒异染色质的有效建立至关重要，但当 Chp1 对 H3K9me 的亲和力大大降低时，预组装的异染色质可以维持。
In fission yeast, assembly of centromeric heterochromatin requires the RITS complex, which consists of Ago1, Tas3, Chp1, and siRNAs derived from centromeric repeats. Recruitment of RITS to centromeres has been proposed to depend on siRNA-dependent targeting of Ago1 to centromeric sequences. Previously, we demonstrated that methylated lysine 9 of histone H3 (H3K9me) acts upstream of siRNAs during heterochromatin establishment. Our crystal structure of Chp1's chromodomain in complex with a trimethylated lysine 9 H3 peptide reveals extensive sites of contact that contribute to Chp1's high affinity binding. We found that this high affinity binding is critical for the efficient establishment of centromeric heterochromatin, but preassembled heterochromatin can be maintained when Chp1's affinity for H3K9me is greatly reduced.
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