An EPR study of the rotational dynamics of actins from striated and smooth muscle and their complexes with heavy meromyosin.
An EPR study of the rotational dynamics of actins from striated and smooth muscle and their complexes with heavy meromyosin.
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对横纹肌和平滑肌肌动蛋白及其与重肌球蛋白复合物旋转动力学的 EPR 研究。
DOI：
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发表时间：
1988
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
H. Strzelecka
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
M. Mossakowska;Jozef Belágyi;H. Strzelecka
采用顺丁烯二酰亚胺自旋标记法，用常规和饱和转移电子顺磁共振（EPR）方法，测定了兔骨骼肌和鸡肌胃平滑肌肌动蛋白的旋转运动。传统的EPR光谱表明，在标签的环境的极性和旋转的单体肌胃肌动蛋白的流动性相比，其骨骼肌对应的略有不同。这些差异在聚合后消失。两个肌动蛋白的F形式和在其复合物与重meromyosin（HMM）的EPR光谱没有发现任何差异的旋转动力学特性，可能与已知的差异激活肌球蛋白ATP酶活性的平滑肌和骨骼肌肌动蛋白。我们的研究结果与早期的骨骼肌肌动蛋白EPR研究一致，表明聚合停止了肌动蛋白单体的纳秒旋转运动，F-肌动蛋白经历了具有0.1 ms量级的有效相关时间的旋转运动。然而，我们的测量结果表明，完全消除纳秒运动需要延长F-肌动蛋白的孵育时间，这表明浓缩的F-肌动蛋白溶液中丝间交联的缓慢形成有助于这一过程。我们还利用EPR谱研究了HMM与F和G形式肌动蛋白之间的相互作用。我们的研究结果表明，在没有盐的情况下，一个HMM分子可以与8个单体相互作用，产生一个聚合物，它非常类似于F-肌动蛋白在其旋转的流动性，但不同的复杂的F-肌动蛋白与HMM。结果表明，盐是必要的进一步减慢，在一个合作的方式，在肌动蛋白聚合物的亚毫秒的内部运动和非合作的变化，在单体内构象周围的半胱氨酸-374对HMM的结合。
The rotational motions of the actin from rabbit skeletal muscle and from chicken gizzard smooth muscle were measured by conventional and saturation transfer electron paramagnetic resonance (EPR) spectroscopy using maleimide spin-label rigidly bound at Cys-374. The conventional EPR spectra indicate a slight difference in the polarity of the environment of the label and in the rotational mobility of the monomeric gizzard actin compared to its skeletal muscle counterpart. These differences disappear upon polymerization. The EPR spectra of the two actins in their F form and in their complexes with heavy meromyosin (HMM) did not reveal any difference in the rotational dynamic properties that might be correlated with the known differences in the activation of myosin ATPase activity by smooth and skeletal muscle actin. Our results agree with earlier EPR studies on skeletal muscle actin in showing that polymerization stops the nanosecond rotational motion of actin monomers and that F-actin undergoes rotational motion having an effective correlation time of the order of 0.1 ms. However, our measurements show that complete elimination of the nanosecond motions requires prolonged incubation of F-actin, suggesting that the slow formation of interfilamental cross-links in concentrated F-actin solutions contributes to this process. We have also used the EPR spectroscopy to study the interaction between HMM and actin in the F and G form. Our results show that in the absence of salt one HMM molecule can cooperatively interact with eight monomers to produce a polymer which closely resembles F-actin in its rotational mobility but differs from the complex of F-actin with HMM. The results indicate that salt is necessary for further slowing down, in a cooperative manner, the sub-millisecond internal motion in actin polymer and for a non-cooperative change in the intramonomer conformation around Cys-374 on the binding of HMM.
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