Structural basis for membrane anchoring of HIV-1 envelope spike.
Structural basis for membrane anchoring of HIV-1 envelope spike.
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DOI：
10.1126/science.aaf7066
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发表时间：
2016-07-08
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Chou JJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Dev J;Park D;Fu Q;Chen J;Ha HJ;Ghantous F;Herrmann T;Chang W;Liu Z;Frey G;Seaman MS;Chen B;Chou JJ
HIV-1包膜刺突（Env）是介导病毒进入的I型膜蛋白。我们使用NMR来确定HIV-1 Env的跨膜（TM）结构域在模拟脂质双层的双胞中重构的原子结构。TM形成一个有序的三聚体，保护保守的膜嵌入精氨酸。N-末端卷曲螺旋和C-末端亲水核心稳定三聚体。保守残基的单个突变不会破坏TM三聚体，并且对膜融合和感染性的影响最小。然而，亲水核心的主要变化改变了Env的抗体敏感性。这些结果显示了TM结构域如何锚定、稳定和调节病毒包膜刺突，并表明其对Env构象的影响是HIV-1免疫原设计的重要考虑因素。
HIV-1 envelope spike (Env) is a type I membrane protein that mediates viral entry. We use NMR to determine an atomic structure of the transmembrane (TM) domain of HIV-1 Env reconstituted in bicelles that mimic a lipid bilayer. The TM forms a well-ordered trimer that protects a conserved membrane-embedded arginine. An N-terminal coiled-coil and a C-terminal hydrophilic core stabilize the trimer. Individual mutations of conserved residues did not disrupt the TM trimer and minimally affected membrane fusion and infectivity. Major changes in the hydrophilic core, however, altered the antibody sensitivity of Env. These results show how a TM domain anchors, stabilizes and modulates a viral envelope spike and suggest that its influence on Env conformation is an important consideration for HIV-1 immunogen design.
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影响因子：
6.7
作者：
Sanders RW;Derking R;Cupo A;Julien JP;Yasmeen A;de Val N;Kim HJ;Blattner C;de la Peña AT;Korzun J;Golabek M;de Los Reyes K;Ketas TJ;van Gils MJ;King CR;Wilson IA;Ward AB;Klasse PJ;Moore JP
通讯作者：
Moore JP
影响因子：
5.4
作者：
Berlioz-Torrent, C;Shacklett, BL;Benarous, R
通讯作者：
Benarous, R
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作者：
SANDERS, CR;SCHWONEK, JP
通讯作者：
SCHWONEK, JP
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作者：
通讯作者：
--
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作者：
Call, Matthew E.;Schnell, Jason R.;Wucherpfennig, Kai W.
通讯作者：
Wucherpfennig, Kai W.