The contact interface of a 120 kD CheA-CheW complex by methyl TROSY interaction spectroscopy
The contact interface of a 120 kD CheA-CheW complex by methyl TROSY interaction spectroscopy
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DOI：
10.1021/ja052517m
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发表时间：
2005-07-13
影响因子：
15
通讯作者：
Dahlquist, FW
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Hamel, DJ;Dahlquist, FW
在细菌的趋化过程中，组氨酸自身激酶CheA与趋化受体相互作用的耦合蛋白CheW的帮助下。这种相互作用是许多大分子复合物的典型特征，其中蛋白质-蛋白质相互作用起着重要作用。在这种情况下，一个相对较小的蛋白质，咀嚼，成为一个更大的复合物的一部分。在这里，我们描述了一种新的方法来映射蛋白质-蛋白质界面的分子量大于100 kD的大分子复合物的残基。
During bacterial chemotaxis, the histidine autokinase CheA interacts with the chemotaxis receptors with the help of the coupling protein CheW. This interaction is typical of many macromolecular complexes where protein−protein interactions play an important role. In this case, a relatively small protein, CheW, becomes part of a much larger complex. Here we describe a new method to map the residues at a protein−protein interface for macromolecular complexes of molecular weight greater than 100 kD.