Relationship between oxygen affinity and autoxidation of myoglobin.
Relationship between oxygen affinity and autoxidation of myoglobin.
复制标题
氧亲和力与肌红蛋白自动氧化之间的关系。
DOI：
--
复制
发表时间：
2012
影响因子：
4.6
通讯作者：
Yasuhiko Yamamoto
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Tomokazu Shibata;Daichi Matsumoto;Ryu Nishimura;H. Tai;A. Matsuoka;S. Nagao;T. Matsuo;S. Hirota;K. Imai;S. Neya;A. Suzuki;Yasuhiko Yamamoto
使用多种化学修饰的血红素辅因子重组的肌红蛋白的研究表明，蛋白质的氧亲和力和自氧化反应速度彼此高度相关，两者都随着血红素铁原子电子密度的降低而降低。蛋白质中的Fe(2+)-O(2)键可能以类似Fe(3+)-O(2)(-)的形式存在，而血红素铁原子的电子密度影响这两种形式之间的共振过程。由于O(2)解离速率的增加，共振向Fe(2+)-O(2)形式移动导致O(2)亲和力降低。另一方面，共振向类Fe(3+)-O(2)(-)物种的转移通过增加结合配体的H(+)亲和力而加速自氧化。
Studies using myoglobins reconstituted with a variety of chemically modified heme cofactors revealed that the oxygen affinity and autoxidation reaction rate of the proteins are highly correlated to each other, both decreasing with decreasing the electron density of the heme iron atom. An Fe(3+)-O(2)(-)-like species has been expected for the Fe(2+)-O(2) bond in the protein, and the electron density of the heme iron atom influences the resonance process between the two forms. A shift of the resonance toward the Fe(2+)-O(2) form results in lowering of the O(2) affinity due to an increase in the O(2) dissociation rate. On the other hand, a shift of the resonance toward the Fe(3+)-O(2)(-)-like species results in acceleration of the autoxidation through increasing H(+) affinity of the bound ligand.
肌红蛋白自动氧化的机制。
DOI：
--
发表时间：
1993
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
BrantleyJr,RE;Smerdon,SJ;Wilkinson,AJ;Singleton,EW;Olson,JS
通讯作者：
Olson,JS
海兔高铁肌红蛋白血红素腔的分子和电子结构的核磁共振研究。
影响因子：
2.9
作者：
Pande,U;LaMar,GN;Lecomte,JT;Ascoli,F;Brunori,M;Smith,KM;Pandey,RK;Parish,DW;Thanabal,V
通讯作者：
Thanabal,V
一种新型定点肌红蛋白突变体，具有异常高的 O2 亲和力和低自氧化率。
DOI：
--
发表时间：
1992
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
Carver,TE;BrantleyJr,RE;Singleton,EW;Arduini,RM;Quillin,ML;PhillipsJr,GN;Olson,JS
通讯作者：
Olson,JS